Caseína - Casein
Caseína ( / k eɪ s i n / KAY -ver-n , a partir de Latina caseus "queijo") é uma família de relacionados fosfoproteínas (.S1, αS2, β, κ). Essas proteínas são comumente encontradas no leite de mamíferos , compreendendo cerca de 80% das proteínas do leite de vaca e entre 20% e 60% das proteínas do leite humano . Os leites de ovelha e de búfala têm um teor de caseína mais elevado do que outros tipos de leite, com o leite humano com um teor de caseína particularmente baixo.
A caseína tem uma grande variedade de utilizações, desde ser o principal componente do queijo até à utilização como aditivo alimentar. A forma mais comum de caseína é o caseinato de sódio . No leite, a caseína passa por separação de fases para formar micelas de caseína coloidal , um tipo de condensado biomolecular secretado .
Como fonte de alimento , a caseína fornece aminoácidos , carboidratos e dois elementos essenciais, cálcio e fósforo .
Composição
A caseína contém um grande número de aminoácidos prolina que impedem a formação de motivos estruturais secundários comuns de proteínas. Também não há pontes dissulfeto . Como resultado, tem relativamente pouca estrutura terciária . É relativamente hidrofóbico , o que o torna pouco solúvel em água . É encontrado no leite como uma suspensão de partículas, chamadas de micelas de caseína , que apresentam apenas uma semelhança limitada com as micelas do tipo surfactante, no sentido de que as partes hidrofílicas residem na superfície e são esféricas. No entanto, em nítido contraste com as micelas de surfactante, o interior de uma micela de caseína é altamente hidratado. As caseínas nas micelas são mantidas juntas por íons de cálcio e interações hidrofóbicas. Qualquer um dos vários modelos moleculares pode ser responsável pela conformação especial da caseína nas micelas. Um deles propõe que o núcleo micelar seja formado por várias submicelas, sendo a periferia composta por microvelosidades de κ-caseína. Outro modelo sugere que o núcleo é formado por fibrilas interligadas com caseína. Finalmente, o modelo mais recente propõe uma dupla ligação entre as caseínas para que ocorra a gelificação. Todos os três modelos consideram micelas como partículas coloidais formadas por agregados de caseína embrulhados em moléculas de κ-caseína solúveis.
O ponto isoelétrico da caseína é 4,6. Como o pH do leite é 6,6, a caseína tem uma carga negativa no leite. A proteína purificada é insolúvel em água. Embora também seja insolúvel em soluções salinas neutras, é facilmente dispersível em álcalis diluídos e em soluções salinas , como oxalato de sódio aquoso e acetato de sódio .
A enzima tripsina pode hidrolisar uma peptona contendo fosfato . É usado para formar um tipo de adesivo orgânico .
Usos
Pintar
A tinta de caseína é um meio de secagem rápida e solúvel em água usado por artistas. A tinta de caseína tem sido usada desde os tempos egípcios antigos como uma forma de tinta de têmpera e foi amplamente usada por ilustradores comerciais como o material de escolha até o final dos anos 1960, quando, com o advento da tinta acrílica , a caseína se tornou menos popular. Ainda é amplamente utilizado por pintores de cena, embora o acrílico também tenha feito incursões nesse campo.
Cola
Colas à base de caseína, formuladas a partir de caseína, água, cal hidratada e hidróxido de sódio eram populares para marcenaria, inclusive para aeronaves, até o avião de Havilland Albatross em 1939. A cola de caseína também é usada na fabricação de transformadores (especificamente placa de transformador) devido à sua permeabilidade ao óleo. Embora amplamente substituídas por resinas sintéticas, as colas à base de caseína ainda têm uso em certas aplicações de nicho, como laminação de portas à prova de fogo e rotulagem de garrafas. Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue e muitos outros adesivos Borden foram originalmente feitos de caseína. Muitas pessoas pensaram que eles faziam isso porque não era tóxico e sairia da roupa, mas foi a economia do produto que o levou a usar. No final do século 20, Borden substituiu a caseína em todos os seus adesivos populares por produtos sintéticos como o PVA.
Comida
Vários alimentos, cremes e coberturas contêm uma variedade de caseinatos. O caseinato de sódio atua como um aditivo alimentar maior para estabilizar alimentos processados, no entanto, as empresas podem optar por usar caseinato de cálcio para aumentar o conteúdo de cálcio e diminuir os níveis de sódio em seus produtos.
| produtos | Caseinato% | Função |
|---|---|---|
| Eu no | 2–20 | Textura e nutrição |
| Queijo | 3-28 | Formação de matriz, ligação de gordura e água |
| Sorvete | 1-7 | Textura e estabilizador |
| Coberturas batidas | 2–11 | Estabilização de gordura |
| Massa | 2-18 | Textura, nutrição e sabor |
| Produtos de padaria | 1-15 | Ligação de água |
Os principais usos alimentares da caseína são em pós que requerem rápida dispersão em água, variando de cremes de café a sopas de creme instantâneas. Mead Johnson lançou um produto no início dos anos 1920 chamado Casec para aliviar distúrbios gastrointestinais e problemas digestivos infantis, que eram uma causa comum de morte em crianças naquela época. Acredita-se que neutraliza a capsaicina , o ingrediente ativo (quente) das pimentas, jalapeños , habaneros e outras pimentas .
Queijaria
O queijo consiste em proteínas e gordura do leite , geralmente o leite de vaca , búfala , cabra ou ovelha . É produzida pela coagulação causada pela desestabilização da micela de caseína, que dá início aos processos de fracionamento e concentração seletiva. Normalmente, o leite é acidificado e coagulado pela adição de coalho , contendo uma enzima proteolítica conhecida como renina ; tradicionalmente obtido do estômago de bezerros , mas atualmente produzido com mais freqüência a partir de microorganismos geneticamente modificados. Os sólidos são então separados e prensados na forma final.
Ao contrário de muitas proteínas, a caseína não é coagulada pelo calor. Durante o processo de coagulação, as proteases de coagulação do leite atuam na porção solúvel das caseínas, a κ-caseína , originando assim um estado micelar instável que resulta na formação do coágulo. Quando coagulada com quimosina , a caseína é às vezes chamada de paracaseína . A quimosina (EC 3.4.23.4) é uma protease aspártica que hidrolisa especificamente a ligação peptídica em Phe105-Met106 da κ-caseína e é considerada a protease mais eficiente para a indústria de fabricação de queijo (Rao et al., 1998). A terminologia britânica, por outro lado, usa o termo caseinogênio para a proteína não coagulada e caseína para a proteína coagulada . Como existe no leite, é um sal de cálcio .
Suplementos de proteína
Uma propriedade atrativa da molécula de caseína é sua capacidade de formar um gel ou coágulo no estômago, o que a torna muito eficiente no fornecimento de nutrientes. O coágulo é capaz de fornecer uma liberação lenta e sustentada de aminoácidos na corrente sanguínea, às vezes durando várias horas. Freqüentemente, a caseína está disponível como caseína hidrolisada , por meio da qual é hidrolisada por uma protease como a tripsina . As formas hidrolisadas têm gosto amargo e esses suplementos são freqüentemente recusados por bebês e animais de laboratório em favor da caseína intacta.
Plásticos e fibra
Alguns dos primeiros plásticos eram baseados na caseína. Em particular, galalith era bem conhecido pelo uso em botões . A fibra pode ser feita de caseína extrudada. Lanital , um tecido feito de fibra de caseína (conhecido como Aralac nos Estados Unidos), era particularmente popular na Itália durante a década de 1930. Inovações recentes como QMILK estão oferecendo um uso mais refinado da fibra para tecidos modernos.
Usos médicos e odontológicos
Compostos derivados da caseína são usados em produtos de remineralização dentária para estabilizar o fosfato de cálcio amorfo (ACP) e liberar o ACP nas superfícies dentais, onde pode facilitar a remineralização.
Dietas de exclusão de caseína e glúten às vezes são usadas na medicina alternativa para crianças com autismo . Em 2015, as evidências de que essas dietas têm qualquer impacto no comportamento ou no funcionamento cognitivo e social de crianças autistas eram limitadas e fracas.
Usos nanotecnológicos
As proteínas da caseína têm potencial para uso como nanomateriais devido à sua fonte prontamente disponível (leite) e sua propensão para se automontar em fibrilas amilóides .
Potenciais problemas de saúde e efeitos adversos
A1 / A2 beta caseínas no leite
A beta-caseína A1 e A2 são variantes genéticas da proteína do leite beta-caseína que diferem em um aminoácido ; uma prolina ocorre na posição 67 na cadeia de aminoácidos que constituem a beta-caseína A2, enquanto na beta-caseína A1 ocorre uma histidina nessa posição. Devido à forma como a beta-caseína interage com as enzimas encontradas no sistema digestivo, A1 e A2 são processados de maneira diferente pelas enzimas digestivas , e um peptídeo de sete aminoácidos , beta- casomorfina -7, (BCM-7) pode ser liberado pela digestão de A1-beta-caseína.
O tipo de beta-caseína A1 é o tipo mais comum encontrado no leite de vaca na Europa (exceto França), Estados Unidos, Austrália e Nova Zelândia.
O interesse na distinção entre as proteínas beta-caseína A1 e A2 começou no início dos anos 1990 por meio de pesquisas epidemiológicas e estudos em animais inicialmente conduzidos por cientistas na Nova Zelândia, que encontraram correlações entre a prevalência do leite com as proteínas beta-caseína A1 e várias doenças crônicas. A pesquisa gerou interesse na mídia, entre alguns da comunidade científica, e empresários. Uma empresa, A2 Corporation, foi fundada na Nova Zelândia no início de 2000 para comercializar o teste e comercializar o "Leite A2" como um leite premium que é mais saudável devido à falta de peptídeos de A1. A A2 Milk solicitou à autoridade reguladora Food Standards Australia Nova Zelândia que exigisse um alerta de saúde para o leite comum.
Respondendo ao interesse público, a comercialização do leite A2 e as evidências científicas que foram publicadas, a Autoridade Europeia para a Segurança dos Alimentos (EFSA) revisou a literatura científica e publicou uma revisão em 2009 não encontrou nenhuma relação identificável entre doenças crônicas e beber leite com o Proteína A1. Uma revisão independente publicada em 2005 também não encontrou nenhuma diferença perceptível entre beber leite A1 ou A2 no risco de contrair doenças crônicas.
Alergia a caseína
Uma pequena fração da população é alérgica à caseína. A intolerância à caseína , também conhecida como "intolerância à proteína do leite", ocorre quando o corpo não consegue quebrar as proteínas da caseína. A prevalência de alergia ou intolerância à caseína varia de 0,25 a 4,9% das crianças pequenas. Os números para crianças mais velhas e adultos não são conhecidos. Uma parte significativa das pessoas no espectro do autismo tem intolerância ou alergia à proteína caseína na idade adulta. Isso pode ser usado por médicos e nutricionistas para detectar autismo em pessoas que podem não apresentar traços autistas tradicionais . Uma dieta conhecida como sem caseína e sem glúten (CFGF) é comumente praticada por esses indivíduos após descobrirem sua intolerância ou alergia.
A caseína tratada com calor demonstrou ser mais alergênica e mais difícil de digerir quando administrada a bebês. As fórmulas infantis minimamente processadas podem ser usadas no lugar das fórmulas tradicionais, bem como fórmulas alternativas, se o aleitamento materno não estiver disponível. O leite materno não costuma causar reação alérgica, mas deve ser administrado a uma criança com cautela todas as vezes em caso de reação adversa de algo que o pai / mãe que amamenta tenha consumido que contenha caseína. Seguir uma dieta sem caseína melhora os resultados de bebês que são amamentados enquanto são alérgicos ou intolerantes à proteína láctea. O leite materno provou ser o melhor alimento para uma criança e deve ser experimentado primeiro, quando disponível.
A suplementação da enzima protease demonstrou ajudar os indivíduos intolerantes à caseína a digerir a proteína com o mínimo de reações adversas.
Veja também
Referências
Leitura adicional
- Campbell, T. Colin e Campbell, Thomas M. The China Study . Benbella Books, 2006.
- Green VA, Pituch KA, Itchon J, Choi A, O'Reilly M, Sigafoos J (2006). "Pesquisa na Internet de tratamentos usados por pais de crianças com autismo" (PDF) . Res. Dev. Disabil. 27 (1): 70–84. doi : 10.1016 / j.ridd.2004.12.002 . PMID 15919178 .
- Lucarelli S, Frediani T, Zingoni AM, Ferruzzi F, Giardini O, Quintieri F, Barbato M, D'Eufemia P, Cardi E (1995). "Alergia alimentar e autismo infantil" (PDF) . Panminerva Med . 37 (3): 137–41. PMID 8869369 .
- Rao MB, Tanksale AM, Ghatge MS, Deshpande VV (1998). "Aspectos moleculares e biotecnológicos das proteases microbianas" . Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62 (3): 597–635. doi : 10.1128 / MMBR.62.3.597-635.1998 . PMC 98927 . PMID 9729602 .
- Engel RW, Copeland DH (1952). "A influência do nível de caseína na dieta na indução de tumor com 2-acetilaminofluoreno" . Cancer Res. 12 (12): 905–8. PMID 13009679 .
- Manninen AH (2002). Metabolismo de proteínas em exercícios humanos com referência especial à suplementação de proteínas (PDF) (dissertação de mestrado). Finlândia: Departamento de Fisiologia, Faculdade de Medicina, Universidade de Kuopio.
- Demling RH, DeSanti L (2000). "Efeito de uma dieta hipocalórica, aumento da ingestão de proteínas e treinamento de resistência em ganhos de massa magra e perda de massa gorda em policiais com excesso de peso". Ann. Nutr. Metab. 44 (1): 21–29. doi : 10.1159 / 000012817 . PMID 10838463 . S2CID 3052747 .
links externos
- Caseínas nos títulos de assuntos médicos da Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA (MeSH)
- Revista Time , segunda-feira, 6 de dezembro de 1936, Lanital
- Revista Time , segunda-feira, 29 de agosto de 1938 Wool from Cows
- Estrutura de caseína Mol-Instincts Chemical Database, Predicted on Quantum