transaminase histidina - Histidine transaminase
| transaminase histidina | |||||||||
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| identificadores | |||||||||
| número da CE | 2.6.1.38 | ||||||||
| Número CAS | 37277-92-2 | ||||||||
| Bases de dados | |||||||||
| Intenz | vista Intenz | ||||||||
| BRENDA | entrada BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada KEGG | ||||||||
| metacyc | via metabólica | ||||||||
| Príamo | perfil | ||||||||
| PDB estruturas | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologia gene | Amigo / QuickGO | ||||||||
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Em enzimologia , uma transaminase histidina ( CE 2.6.1.38 ) é uma enzima que catalisa a reacção química
- L-histidina + 2-oxoglutarato (imidazol-5-il) piruvato + L-glutamato
Assim, os dois substratos de esta enzima são a L-histidina e 2-oxoglutarato , ao passo que os seus dois produtos são (imidazol-5-il) piruvato e L-glutamato .
Este enzima pertence à família de transferases , especificamente as transaminases , que transferem grupos azotados. O nome sistemático da presente classe de enzimas é L-histidina: aminotransferase 2-oxoglutarato . Outros nomes de uso comum incluem aminotransferase histidina , e aminotransferase histidina-2-oxoglutarato . Esta enzima participa no metabolismo histidina .
Referências
- Coote JG, Hassall H (1969). "O papel dos imidazol-5-il-lactato-nicotinamida-adenina dinucleótido fosfato oxidorredutase e histidina-2-oxoglutarato aminotransferase na degradação de imidazol-5-il-lactato por Pseudomonas acidovorans" . Biochem. J . 111 (2): 237 & ndash, 9. PMC 1.187.811 . PMID 4303364 .
- Wickremasinghe R, Hedegaard J, Roche J (1967). "Degradação de la L-histidina chez Escherichia coli B: Formação de l'acide imidazolepyruvique par une histidina-transaminase". CR Soe. Biol . 161 : 1891 & ndash de 1896.
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