Isoleucina - Isoleucine

l- isoleucina
Estrutura química da isoleucina
fórmula esquelética de L -isoleucina
Modelo ball-and-stick de L-isoleucina
Modelo de preenchimento de espaço de L-isoleucina
Nomes
Nome IUPAC
Isoleucina
Outros nomes
Ácido ( 2S , 3S ) -2-amino-3-metilpentanóico
Identificadores
Modelo 3D ( JSmol )
ChEBI
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard 100.000.726 Edite isso no Wikidata
KEGG
UNII
  • InChI = 1S / C6H13NO2 / c1-3-4 (2) 5 (7) 6 (8) 9 / h4-5H, 3,7H2,1-2H3, (H, 8,9) / t4-, 5- / m0 / s1 VerificaY
    Chave: AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N VerificaY
  • InChI = 1 / C6H13NO2 / c1-3-4 (2) 5 (7) 6 (8) 9 / h4-5H, 3,7H2,1-2H3, (H, 8,9) / t4-, 5- / m0 / s1
    Chave: AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZBB
  • CC [C @ H] (C) [C @@ H] (C (= O) O) N
  • Zwitterion : CC [C @ H] (C) [C @@ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]
Propriedades
C 6 H 13 N O 2
Massa molar 131,175  g · mol −1
−84,9 · 10 −6 cm 3 / mol
Página de dados suplementares
Índice de refração ( n ),
constante dielétricar ), etc.

Dados termodinâmicos
Comportamento da fase
sólido-líquido-gás
UV , IR , NMR , MS
Exceto onde indicado de outra forma, os dados são fornecidos para materiais em seu estado padrão (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
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Referências da Infobox

A isoleucina (símbolo Ile ou I ) é um α-aminoácido usado na biossíntese de proteínas . Ele contém um grupo α-amino (que está no grupo −NH protonado+
3
sob condições biológicas), um grupo de ácido α-carboxílico (que está na forma −COO - desprotonada em condições biológicas) e uma cadeia lateral de hidrocarboneto com um ramo (um átomo de carbono central ligado a três outros átomos de carbono). É classificado como um aminoácido alifático não polar, sem carga (em pH fisiológico), de cadeia ramificada . É essencial em humanos, o que significa que o corpo não pode sintetizá-lo e deve ser ingerido em nossa dieta. A isoleucina é sintetizada a partir do piruvato, empregando enzimas da biossíntese da leucina em outros organismos, como bactérias. É codificado pelos códons AUU, AUC e AUA.

Metabolismo

Biossíntese

Como nutriente essencial, não é sintetizado no corpo, portanto deve ser ingerido, geralmente como componente de proteínas. Em plantas e microrganismos, é sintetizado em várias etapas, a partir do piruvato e do alfa-cetobutirato . As enzimas envolvidas nesta biossíntese incluem:

  1. Acetolactato sintase (também conhecido como acetohidroxi ácido sintase)
  2. Isomeroredutase de ácido acetohidroxi
  3. Diidroxiácido desidratase
  4. Valina aminotransferase

Catabolismo

A isoleucina é um aminoácido glucogênico e cetogênico . Após a transaminação com alfa-cetoglutarato, o esqueleto de carbono é oxidado e dividido em propionil-CoA e acetil-CoA . O propionil-CoA é convertido em succinil-CoA , um intermediário do ciclo do TCA que pode ser convertido em oxaloacetato para a gliconeogênese (portanto, glicogênica). Em mamíferos, a acetil-CoA não pode ser convertida em carboidrato, mas pode ser alimentada no ciclo do TCA por condensação com oxaloacetato para formar citrato ou usada na síntese de corpos cetônicos (portanto, cetogênicos) ou ácidos graxos .

Resistência a insulina

A isoleucina, como outros aminoácidos de cadeia ramificada , está associada à resistência à insulina: níveis mais elevados de isoleucina são observados no sangue de camundongos diabéticos, ratos e humanos. Os camundongos alimentados com uma dieta de privação de isoleucina por um dia melhoraram a sensibilidade à insulina, e a alimentação com uma dieta de privação de isoleucina por uma semana diminui significativamente os níveis de glicose no sangue. Em camundongos obesos e resistentes à insulina induzidos por dieta, uma dieta com níveis diminuídos de isoleucina (com ou sem os outros aminoácidos de cadeia ramificada) resulta em adiposidade reduzida e sensibilidade à insulina melhorada. Os níveis dietéticos reduzidos de isoleucina são necessários para os efeitos metabólicos benéficos de uma dieta pobre em proteínas . Em humanos, uma dieta restrita em proteínas reduz os níveis de isoleucina no sangue e diminui os níveis de glicose no sangue em jejum. Em humanos, níveis mais elevados de isoleucina na dieta estão associados a um maior índice de massa corporal .

Requisitos

O Food and Nutrition Board (FNB) do US Institute of Medicine definiu as recomendações dietéticas recomendadas (RDAs) para aminoácidos essenciais em 2002. Para a isoleucina, para adultos com 19 anos ou mais, 19 mg / kg de peso corporal / dia.

Fontes nutricionais

Embora esse aminoácido não seja produzido em animais, ele é armazenado em grandes quantidades. Os alimentos que contêm grandes quantidades de isoleucina incluem ovos, proteína de soja, algas marinhas, peru, frango, cordeiro, queijo e peixe.

Isômeros

Formas de isoleucina
Nome comum : isoleucina d- isoleucina l -isoleucina dl -isoleucina d- aloisoleucina l- aloisoleucina dl- aloisoleucina
Sinônimos : ( R ) -Isoleucina L (+) - isoleucina ( R *, R *) - isoleucina aloisoleucina
PubChem : CID 791 do PubChem CID 94206 do PubChem CID 6306 do PubChem CID 76551 da PubChem
Número EINECS : 207-139-8 206-269-2 200-798-2 216-143-9 216-142-3 221-464-2
Número CAS : 443-79-8 319-78-8 73-32-5 1509-35-9 1509-34-8 3107-04-8
L-isoleucina - L-isoleucina.svg D-isoleucine.svg
l -isoleucina (2 S , 3 S ) e d -isoleucina (2 R , 3 R )
L-alloisoleucine.svg D-alloisoleucine.svg
l- aloisoleucina (2 S , 3 R ) e d- aloisoleucina (2 R , 3 S )

Síntese

A isoleucina pode ser sintetizada em um procedimento de várias etapas começando com 2-bromobutano e dietilmalonato . A isoleucina sintética foi originalmente relatada em 1905 pelo químico francês Louis Bouveault .

O químico alemão Felix Ehrlich descobriu a isoleucina na hemoglobina em 1903.

Referências

links externos