Lamellipodium - Lamellipodium
O lamelipódio (plural lamelipódia ) (do latim lamina , "folha fina"; vagem , "pé") é uma projeção de actina da proteína do citoesqueleto na borda dianteira da célula . Ele contém uma malha de actina quase bidimensional; toda a estrutura impulsiona a célula através de um substrato. Dentro dos lamelipódios existem costelas de actina chamadas micro-pontas , que, quando se espalham além da fronteira lamelipódica, são chamadas de filópodes . O lamelipódio nasce da nucleação de actina na membrana plasmática da célula e é a área primária de incorporação de actina ou formação de microfilamento da célula.
Descrição
Os lamelipódios são encontrados principalmente em todas as células móveis, como os queratinócitos de peixes e sapos, que estão envolvidos no reparo rápido de feridas . Os lamelipódios desses queratinócitos permitem que eles se movam a velocidades de 10–20 μm / min sobre as superfícies epiteliais . Quando separado da parte principal de uma célula, um lamelipódio ainda pode rastejar livremente por conta própria.
Lamelipódios são um aspecto característico na parte frontal, borda de ataque, das células móveis. Acredita-se que sejam o verdadeiro motor que puxa a célula para a frente durante o processo de migração celular . A ponta do lamelipódio é o local onde ocorre a exocitose em células de mamíferos em migração como parte de seu ciclo endocítico mediado por clatrina . Isso, junto com a polimerização de actina, ajuda a estender a lamela para a frente e, assim, avançar a frente da célula. Assim, atua como um dispositivo de direção para células em processo de quimiotaxia . É também o local de onde as partículas ou agregados fixados na superfície celular migram em um processo conhecido como formação de capa .
- Estrutura
Estruturalmente, as extremidades farpadas dos microfilamentos ( monômeros de actina localizados em uma forma ligada a ATP ) estão voltados para a borda de "busca" da célula, enquanto as extremidades pontiagudas (monômeros de actina localizados em uma forma ligada a ADP ) estão voltadas para a lamela atrás. Isso cria esteiras em todo o lamelipódio, o que auxilia no fluxo retrógrado de partículas por toda parte. Os complexos Arp2 / 3 estão presentes nas junções microfilamento-microfilamento em lamelipódios e ajudam a criar a rede de actina. Arp 2/3 só pode se unir a microfilamentos previamente existentes, mas uma vez vinculado, ele cria um local para a extensão de novos microfilamentos, o que cria ramificações. Outra molécula frequentemente encontrada na polimerização da actina com Arp2 / 3 é a cortactina , que parece ligar a sinalização da tirosina quinase à reorganização do citoesqueleto no lamelipódio e suas estruturas associadas.
Rac e Cdc42 são duas GTPases da família Rho que são normalmente citosólicas, mas também podem ser encontradas na membrana celular sob certas condições. Quando o Cdc42 é ativado, ele pode interagir com os receptores da família da proteína da síndrome de Wiskott-Aldrich (WASp), em particular o N-WASp , que então ativa o Arp2 / 3. Isso estimula a ramificação da actina e aumenta a motilidade celular . Rac1 induz a cortactina a se localizar na membrana celular, onde simultaneamente se liga a F-actina e Arp2 / 3. O resultado é uma reorganização estrutural do lamelipódio e consequente motilidade celular. Rac promove lamelipódios, enquanto cdc42 promove filopódios.
As proteínas Ena / VASP são encontradas na vanguarda dos lamelipódios, onde promovem a polimerização da actina necessária para a protrusão lamelipodial e quimiotaxia. Além disso, Ena / VASP impede a ação da proteína capping , que interrompe a polimerização da actina.