Aminoácido proteinogênico - Proteinogenic amino acid
Aminoácidos proteinogênicos são aminoácidos que são incorporados biossinteticamente às proteínas durante a tradução . A palavra "proteinogênico" significa "criação de proteína". Ao longo da vida conhecida , existem 22 aminoácidos codificados geneticamente (proteinogênicos), 20 no código genético padrão e mais 2 que podem ser incorporados por mecanismos especiais de tradução.
Em contraste, os aminoácidos não proteinogênicos são aminoácidos que não são incorporados às proteínas (como GABA , L- DOPA ou triiodotironina ), incorporados incorretamente no lugar de um aminoácido codificado geneticamente ou não produzidos diretamente e isoladamente por células celulares padrão máquinas (como a hidroxiprolina ). O último frequentemente resulta da modificação pós-tradução de proteínas. Alguns aminoácidos não proteinogênicos são incorporados em peptídeos não ribossômicos que são sintetizados por sintetases de peptídeos não ribossomais.
Tanto eucariotos quanto procariotos podem incorporar selenocisteína em suas proteínas por meio de uma sequência de nucleotídeos conhecida como elemento SECIS , que direciona a célula para traduzir um códon UGA próximo como selenocisteína (UGA é normalmente um códon de parada ). Em alguns procariotos metanogênicos , o códon UAG (normalmente um códon de parada) também pode ser traduzido em pirrolisina .
Nos eucariotos, existem apenas 21 aminoácidos proteinogênicos, os 20 do código genético padrão, mais a selenocisteína . Os humanos podem sintetizar 12 deles entre si ou a partir de outras moléculas do metabolismo intermediário. Os outros nove devem ser consumidos (geralmente como seus derivados de proteína) e, por isso, são chamados de aminoácidos essenciais . Os aminoácidos essenciais são histidina , isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptofano e valina (isto é, H, I, L, K, M, F, T, W, V).
Verificou-se que os aminoácidos proteinogênicos estão relacionados ao conjunto de aminoácidos que podem ser reconhecidos pelos sistemas de autoaminoacilação de ribozimas . Assim, os aminoácidos não proteinogênicos teriam sido excluídos pelo sucesso evolutivo contingente das formas de vida baseadas em nucleotídeos. Outras razões foram apresentadas para explicar por que certos aminoácidos não proteinogênicos específicos geralmente não são incorporados às proteínas; por exemplo, ornitina e homosserina ciclizam contra a estrutura do peptídeo e fragmentam a proteína com meia-vida relativamente curta , enquanto outros são tóxicos porque podem ser incorporados erroneamente a proteínas, como o análogo de arginina canavanina .
Estruturas
O seguinte ilustra as estruturas e abreviações dos 21 aminoácidos que são codificados diretamente para a síntese de proteínas pelo código genético de eucariotos. As estruturas fornecidas abaixo são estruturas químicas padrão, não as formas típicas de zwitterion que existem em soluções aquosas.
L- Alanina
(Ala / A)L- arginina
(Arg / R)L- asparagina
(Asn / N)Ácido L- aspártico
(Asp / D)L- Cisteína
(Cys / C)Ácido L- glutâmico
(Glu / E)L- Glutamina
(Gln / Q)Glicina
(Gly / G)L- Histidina
(His / H)L- isoleucina
(Ile / I)L- Leucina
(Leu / L)L- Lisina
(Lys / K)L- metionina
(Met / M)L- fenilalanina
(Phe / F)L -Proline
(Pro / P)L- Serina
(Ser / S)L -Treonina
(Thr / T)L- Tryptophan
(Trp / W)L- Tirosina
(Tyr / Y)L -Valina
(Val / V)
A IUPAC / IUBMB agora também recomenda abreviações padrão para os dois aminoácidos a seguir:
L -Selenocisteína
(Sec / U)L- pirrolisina
(Pyl / O)
Propriedades quimicas
A seguir está uma tabela que lista os símbolos de uma letra, os símbolos de três letras e as propriedades químicas das cadeias laterais dos aminoácidos padrão. As massas listadas são baseadas em médias ponderadas dos isótopos elementais em suas abundâncias naturais . A formação de uma ligação peptídica resulta na eliminação de uma molécula de água . Portanto, a massa da proteína é igual à massa de aminoácidos da proteína composta de menos 18,01524 Da por ligação peptídica.
Propriedades químicas gerais
Aminoácido | Baixo | Abrev. | Média massa ( Da ) | pI |
pK 1 (α-COOH) |
pK 2 (α- + NH 3 ) |
---|---|---|---|---|---|---|
Alanina | UMA | Ala | 89,09404 | 6.01 | 2,35 | 9,87 |
Cisteína | C | Cys | 121,15404 | 5.05 | 1,92 | 10,70 |
Ácido aspártico | D | Asp | 133,10384 | 2,85 | 1,99 | 9,90 |
Ácido glutâmico | E | Glu | 147,13074 | 3,15 | 2,10 | 9,47 |
Fenilalanina | F | Phe | 165,19184 | 5,49 | 2,20 | 9,31 |
Glicina | G | Gly | 75.06714 | 6,06 | 2,35 | 9,78 |
Histidina | H | Seu | 155,15634 | 7,60 | 1,80 | 9,33 |
Isoleucina | eu | Ile | 131,17464 | 6,05 | 2,32 | 9,76 |
Lisina | K | Lys | 146,18934 | 9,60 | 2,16 | 9,06 |
Leucina | eu | Leu | 131,17464 | 6.01 | 2,33 | 9,74 |
Metionina | M | Conheceu | 149.20784 | 5,74 | 2,13 | 9,28 |
Asparagina | N | Asn | 132.11904 | 5,41 | 2,14 | 8,72 |
Pirrolisina | O | Pyl | 255,31 | ? | ? | ? |
Proline | P | Pró | 115,13194 | 6,30 | 1,95 | 10,64 |
Glutamina | Q | Gln | 146,14594 | 5,65 | 2,17 | 9,13 |
Arginina | R | Arg | 174.20274 | 10,76 | 1,82 | 8,99 |
Serine | S | Ser | 105,09344 | 5,68 | 2,19 | 9,21 |
Treonina | T | Thr | 119,12034 | 5,60 | 2.09 | 9,10 |
Selenocisteína | você | Seg | 168,053 | 5,47 | 1,91 | 10 |
Valine | V | Val | 117,14784 | 6,00 | 2,39 | 9,74 |
Triptofano | C | Trp | 204,22844 | 5,89 | 2,46 | 9,41 |
Tirosina | Y | Tyr | 181,19124 | 5,64 | 2,20 | 9,21 |
Propriedades da cadeia lateral
Aminoácido | Baixo | Abrev. | Cadeia lateral |
hidráulico fóbica |
pKa § | Polar | pH | Pequena | Pequeno |
Aromático ou Alifático |
volume de van der Waals (Å 3 ) |
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Alanina | UMA | Ala | -CH 3 | - | - | Alifático | 67 | ||||
Cisteína | C | Cys | -CH 2 SH | 8,55 | ácido | - | 86 | ||||
Ácido aspártico | D | Asp | -CH 2 COOH | 3,67 | ácido | - | 91 | ||||
Ácido glutâmico | E | Glu | -CH 2 CH 2 COOH | 4,25 | ácido | - | 109 | ||||
Fenilalanina | F | Phe | -CH 2 C 6 H 5 | - | - | Aromático | 135 | ||||
Glicina | G | Gly | -H | - | - | - | 48 | ||||
Histidina | H | Seu | -CH 2 - C 3 H 3 N 2 | 6,54 | básico fraco | Aromático | 118 | ||||
Isoleucina | eu | Ile | -CH (CH 3 ) CH 2 CH 3 | - | - | Alifático | 124 | ||||
Lisina | K | Lys | - (CH 2 ) 4 NH 2 | 10,40 | básico | - | 135 | ||||
Leucina | eu | Leu | -CH 2 CH (CH 3 ) 2 | - | - | Alifático | 124 | ||||
Metionina | M | Conheceu | -CH 2 CH 2 S CH 3 | - | - | Alifático | 124 | ||||
Asparagina | N | Asn | -CH 2 CONH 2 | - | - | - | 96 | ||||
Pirrolisina | O | Pyl | - (CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3 | WL | básico fraco | - | ? | ||||
Proline | P | Pró | -CH 2 CH 2 CH 2 - | - | - | - | 90 | ||||
Glutamina | Q | Gln | -CH 2 CH 2 CONH 2 | - | - | - | 114 | ||||
Arginina | R | Arg | - (CH 2 ) 3 NH-C (NH) NH 2 | 12,3 | fortemente básico | - | 148 | ||||
Serine | S | Ser | -CH 2 OH | - | - | - | 73 | ||||
Treonina | T | Thr | -CH (OH) CH 3 | - | - | - | 93 | ||||
Selenocisteína | você | Seg | -CH 2 SeH | 5,43 | ácido | - | ? | ||||
Valine | V | Val | -CH (CH 3 ) 2 | - | - | Alifático | 105 | ||||
Triptofano | C | Trp | -CH 2 C 8 H 6 N | - | - | Aromático | 163 | ||||
Tirosina | Y | Tyr | -CH 2 -C 6 H 4 OH | 9,84 | ácido fraco | Aromático | 141 |
§: Os valores para Asp, Cys, Glu, His, Lys e Tyr foram determinados usando o resíduo de aminoácido colocado centralmente em um pentapeptídeo de alanina. O valor para Arg é de Pace et al. (2009). O valor para Sec é de Byun & Kang (2011).
ND: O valor pKa da pirrolisina não foi relatado.
Nota: O valor de pKa de um resíduo de aminoácido em um pequeno peptídeo é normalmente ligeiramente diferente quando está dentro de uma proteína. Cálculos de proteína pKa às vezes são usados para calcular a mudança no valor de pKa de um resíduo de aminoácido nesta situação.
Expressão gênica e bioquímica
Aminoácido | Baixo | Abrev. | Codon (s) | Ocorrência | Essencial ‡ em humanos | |||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
em proteínas arqueanas (%) e |
em proteínas de bactérias (%) e |
em proteínas eucariotas (%) e |
Ocorrência em proteínas humanas (%) e |
|||||
Alanina | UMA | Ala | GCU, GCC, GCA, GCG | 8,2 | 10,06 | 7,63 | 7,01 | Não |
Cisteína | C | Cys | UGU, UGC | 0,98 | 0,94 | 1,76 | 2,3 | Condicionalmente |
Ácido aspártico | D | Asp | GAU, GAC | 6,21 | 5,59 | 5,4 | 4,73 | Não |
Ácido glutâmico | E | Glu | GAA, GAG | 7,69 | 6,15 | 6,42 | 7,09 | Condicionalmente |
Fenilalanina | F | Phe | UUU, UUC | 3,86 | 3,89 | 3,87 | 3,65 | sim |
Glicina | G | Gly | GGU, GGC, GGA, GGG | 7,58 | 7,76 | 6,33 | 6,58 | Condicionalmente |
Histidina | H | Seu | CAU, CAC | 1,77 | 2.06 | 2,44 | 2,63 | sim |
Isoleucina | eu | Ile | AUU, AUC, AUA | 7,03 | 5,89 | 5,1 | 4,33 | sim |
Lisina | K | Lys | AAA, AAG | 5,27 | 4,68 | 5,64 | 5,72 | sim |
Leucina | eu | Leu | UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG | 9,31 | 10,09 | 9,29 | 9,97 | sim |
Metionina | M | Conheceu | AGO | 2,35 | 2,38 | 2,25 | 2,13 | sim |
Asparagina | N | Asn | AAU, AAC | 3,68 | 3,58 | 4,28 | 3,58 | Não |
Pirrolisina | O | Pyl | UAG * | 0 | 0 | 0 | 0 | Não |
Proline | P | Pró | CCU, CCC, CCA, CCG | 4,26 | 4,61 | 5,41 | 6,31 | Não |
Glutamina | Q | Gln | CAA, CAG | 2,38 | 3,58 | 4,21 | 4,77 | Não |
Arginina | R | Arg | CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG | 5,51 | 5,88 | 5,71 | 5,64 | Condicionalmente |
Serine | S | Ser | UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC | 6,17 | 5,85 | 8,34 | 8,33 | Não |
Treonina | T | Thr | ACU, ACC, ACA, ACG | 5,44 | 5,52 | 5,56 | 5,36 | sim |
Selenocisteína | você | Seg | UGA ** | 0 | 0 | 0 | > 0 | Não |
Valine | V | Val | GUU, GUC, GUA, GUG | 7,8 | 7,27 | 6,2 | 5,96 | sim |
Triptofano | C | Trp | UGG | 1.03 | 1,27 | 1,24 | 1,22 | sim |
Tirosina | Y | Tyr | UAU, UAC | 3,35 | 2,94 | 2,87 | 2,66 | Condicionalmente |
Códon de parada † | - | Prazo | UAA, UAG, UGA †† | ? | ? | ? | N / D | N / D |
* UAG é normalmente o códon de parada âmbar , mas em organismos que contêm a maquinaria biológica codificada pelo grupo de genes pylTSBCD, o aminoácido pirrolisina será incorporado.
** UGA é normalmente o códon de parada opala (ou úmero), mas codifica a selenocisteína se um elemento SECIS estiver presente.
† O códon de parada não é um aminoácido, mas está incluído para ser completo.
†† UAG e UGA nem sempre agem como códons de parada (veja acima).
‡ Um aminoácido essencial não pode ser sintetizado em humanos e deve, portanto, ser fornecido na dieta. Os aminoácidos condicionalmente essenciais não são normalmente necessários na dieta, mas devem ser fornecidos exogenamente a populações específicas que não os sintetizam em quantidades adequadas.
& A ocorrência de aminoácidos é baseada em 135 Archaea, 3775 Bacteria, 614 eucariota proteomas e proteoma humano (21 006 proteínas), respectivamente.
Espectrometria de massa
Em espectrometria de massa de peptídeos e proteínas, o conhecimento das massas dos resíduos é útil. A massa do peptídeo ou proteína é a soma das massas dos resíduos mais a massa da água ( massa monoisotópica = 18,01056 Da; massa média = 18,0153 Da). As massas residuais são calculadas a partir das fórmulas químicas tabeladas e dos pesos atômicos. Na espectrometria de massa , os íons também podem incluir um ou mais prótons ( massa monoisotópica = 1,00728 Da; massa média * = 1,0074 Da). * Os prótons não podem ter uma massa média, o que pode ser confundido com Deuterons como um isótopo válido, mas eles deveriam ser uma espécie diferente (ver Hydron (química) )
Aminoácido | Baixo | Abrev. | Fórmula | Seg. massa § ( Da ) | Média massa ( Da ) |
---|---|---|---|---|---|
Alanina | UMA | Ala | C 3 H 5 NO | 71.03711 | 71.0779 |
Cisteína | C | Cys | C 3 H 5 NOS | 103,00919 | 103,1429 |
Ácido aspártico | D | Asp | C 4 H 5 NO 3 | 115.02694 | 115,0874 |
Ácido glutâmico | E | Glu | C 5 H 7 NO 3 | 129,04259 | 129,1140 |
Fenilalanina | F | Phe | C 9 H 9 NO | 147.06841 | 147,1739 |
Glicina | G | Gly | C 2 H 3 NO | 57,02146 | 57,0513 |
Histidina | H | Seu | C 6 H 7 N 3 O | 137.05891 | 137,1393 |
Isoleucina | eu | Ile | C 6 H 11 NO | 113,08406 | 113,1576 |
Lisina | K | Lys | C 6 H 12 N 2 O | 128,09496 | 128,1723 |
Leucina | eu | Leu | C 6 H 11 NO | 113,08406 | 113,1576 |
Metionina | M | Conheceu | C 5 H 9 NOS | 131.04049 | 131,1961 |
Asparagina | N | Asn | C 4 H 6 N 2 O 2 | 114,04293 | 114,1026 |
Pirrolisina | O | Pyl | C 12 H 19 N 3 O 2 | 237,14773 | 237,2982 |
Proline | P | Pró | C 5 H 7 NO | 97,05276 | 97,1152 |
Glutamina | Q | Gln | C 5 H 8 N 2 O 2 | 128.05858 | 128,1292 |
Arginina | R | Arg | C 6 H 12 N 4 O | 156,10111 | 156,1857 |
Serine | S | Ser | C 3 H 5 NO 2 | 87.03203 | 87.0773 |
Treonina | T | Thr | C 4 H 7 NO 2 | 101.04768 | 101,1039 |
Selenocisteína | você | Seg | C 3 H 5 NOSe | 150,95364 | 150.0489 |
Valine | V | Val | C 5 H 9 NO | 99.06841 | 99,1311 |
Triptofano | C | Trp | C 11 H 10 N 2 O | 186.07931 | 186.2099 |
Tirosina | Y | Tyr | C 9 H 9 NO 2 | 163,06333 | 163,1733 |
Estequiometria e custo metabólico na célula
A tabela abaixo lista a abundância de aminoácidos nas células de E. coli e o custo metabólico (ATP) para a síntese dos aminoácidos. Números negativos indicam que os processos metabólicos são favoráveis à energia e não custam ATP líquido da célula. A abundância de aminoácidos inclui aminoácidos na forma livre e na forma de polimerização (proteínas).
Aminoácido | Baixo | Abrev. | Abundância (número de moléculas (× 10 8 ) por célula de E. coli ) |
Custo de ATP em síntese | |
---|---|---|---|---|---|
Condições aeróbicas |
Condições anaeróbicas |
||||
Alanina | UMA | Ala | 2,9 | -1 | 1 |
Cisteína | C | Cys | 0,52 | 11 | 15 |
Ácido aspártico | D | Asp | 1,4 | 0 | 2 |
Ácido glutâmico | E | Glu | 1,5 | -7 | -1 |
Fenilalanina | F | Phe | 1,1 | -6 | 2 |
Glicina | G | Gly | 3,5 | -2 | 2 |
Histidina | H | Seu | 0,54 | 1 | 7 |
Isoleucina | eu | Ile | 1,7 | 7 | 11 |
Lisina | K | Lys | 2.0 | 5 | 9 |
Leucina | eu | Leu | 2,6 | -9 | 1 |
Metionina | M | Conheceu | 0,88 | 21 | 23 |
Asparagina | N | Asn | 1,4 | 3 | 5 |
Pirrolisina | O | Pyl | - | - | - |
Proline | P | Pró | 1,3 | -2 | 4 |
Glutamina | Q | Gln | 1,5 | -6 | 0 |
Arginina | R | Arg | 1,7 | 5 | 13 |
Serine | S | Ser | 1,2 | -2 | 2 |
Treonina | T | Thr | 1,5 | 6 | 8 |
Selenocisteína | você | Seg | - | - | - |
Valine | V | Val | 2,4 | -2 | 2 |
Triptofano | C | Trp | 0,33 | -7 | 7 |
Tirosina | Y | Tyr | 0,79 | -8 | 2 |
Observações
Aminoácido | Abrev. | Observações | |
---|---|---|---|
Alanina | UMA | Ala | Muito abundante e muito versátil, é mais rígido que a glicina, mas pequeno o suficiente para representar apenas pequenos limites estéricos para a conformação da proteína. Ele se comporta de forma bastante neutra e pode estar localizado em ambas as regiões hidrofílicas do lado de fora da proteína e nas áreas hidrofóbicas do lado de dentro. |
Asparagina ou ácido aspártico | B | Asx | Um marcador de posição quando um dos aminoácidos pode ocupar uma posição |
Cisteína | C | Cys | O átomo de enxofre se liga prontamente aos íons de metais pesados. Em condições de oxidação, duas cisteínas podem se juntar em uma ligação dissulfeto para formar o aminoácido cistina . Quando as cistinas fazem parte de uma proteína, a insulina por exemplo, a estrutura terciária se estabiliza, o que torna a proteína mais resistente à desnaturação ; portanto, ligações dissulfeto são comuns em proteínas que precisam funcionar em ambientes hostis, incluindo enzimas digestivas (por exemplo, pepsina e quimiotripsina ) e proteínas estruturais (por exemplo, queratina ). Os dissulfetos também são encontrados em peptídeos muito pequenos para manter uma forma estável por si próprios (por exemplo, insulina ). |
Ácido aspártico | D | Asp | Asp se comporta de forma semelhante ao ácido glutâmico e carrega um grupo ácido hidrofílico com forte carga negativa. Normalmente, ele está localizado na superfície externa da proteína, tornando-a solúvel em água. Ele se liga a moléculas e íons carregados positivamente e é freqüentemente usado em enzimas para fixar o íon metálico. Quando localizados dentro da proteína, o aspartato e o glutamato costumam ser combinados com arginina e lisina. |
Ácido glutâmico | E | Glu | Glu se comporta de maneira semelhante ao ácido aspártico e tem uma cadeia lateral mais longa e ligeiramente mais flexível. |
Fenilalanina | F | Phe | Essenciais para os humanos, a fenilalanina, a tirosina e o triptofano contêm um grande grupo aromático rígido na cadeia lateral. Estes são os maiores aminoácidos. Como a isoleucina, a leucina e a valina, essas são hidrofóbicas e tendem a se orientar para o interior da molécula de proteína dobrada. A fenilalanina pode ser convertida em tirosina. |
Glicina | G | Gly | Por causa dos dois átomos de hidrogênio no carbono α, a glicina não é opticamente ativa . É o menor aminoácido, gira facilmente e adiciona flexibilidade à cadeia de proteínas. É capaz de se ajustar aos espaços mais apertados, por exemplo, a tripla hélice de colágeno . Como geralmente não é desejada muita flexibilidade, como um componente estrutural, é menos comum do que a alanina. |
Histidina | H | Seu | O dele é essencial para os humanos. Mesmo em condições ligeiramente ácidas, ocorre a protonação do nitrogênio, alterando as propriedades da histidina e do polipeptídeo como um todo. É usado por muitas proteínas como um mecanismo regulador, alterando a conformação e o comportamento do polipeptídeo em regiões ácidas, como o endossomo tardio ou lisossoma , forçando a alteração da conformação das enzimas. No entanto, apenas algumas histidinas são necessárias para isso, por isso é comparativamente escasso. |
Isoleucina | eu | Ile | Ile é essencial para os humanos. A isoleucina, a leucina e a valina têm grandes cadeias laterais hidrofóbicas alifáticas. Suas moléculas são rígidas e suas interações hidrofóbicas mútuas são importantes para o correto enovelamento das proteínas, uma vez que essas cadeias tendem a se localizar dentro da molécula da proteína. |
Leucina ou isoleucina | J | Xle | Um marcador de posição quando um dos aminoácidos pode ocupar uma posição |
Lisina | K | Lys | Lys é essencial para humanos e se comporta de forma semelhante à arginina. Ele contém uma cadeia lateral longa e flexível com uma extremidade carregada positivamente. A flexibilidade da cadeia torna a lisina e a arginina adequadas para a ligação a moléculas com muitas cargas negativas em suas superfícies. Por exemplo, as proteínas de ligação ao DNA têm suas regiões ativas ricas em arginina e lisina. A carga forte torna esses dois aminoácidos propensos a estar localizados nas superfícies hidrofílicas externas das proteínas; quando eles são encontrados no interior, eles geralmente são emparelhados com um aminoácido carregado negativamente correspondente, por exemplo, aspartato ou glutamato. |
Leucina | eu | Leu | Leu é essencial para humanos e se comporta de forma semelhante à isoleucina e valina. |
Metionina | M | Conheceu | Met é essencial para humanos. Sempre o primeiro aminoácido a ser incorporado em uma proteína, às vezes é removido após a tradução. Como a cisteína, ele contém enxofre, mas com um grupo metil em vez de hidrogênio. Este grupo metil pode ser ativado e é usado em muitas reações onde um novo átomo de carbono está sendo adicionado a outra molécula. |
Asparagina | N | Asn | Semelhante ao ácido aspártico, Asn contém um grupo amida em que Asp possui um carboxila . |
Pirrolisina | O | Pyl | Semelhante à lisina , mas possui um anel de pirrolina anexado. |
Proline | P | Pró | Pro contém um anel incomum para o grupo amina N-end, que força a sequência de amida CO-NH em uma conformação fixa. Ele pode interromper as estruturas de dobramento da proteína, como hélice α ou folha β , forçando a dobra desejada na cadeia da proteína. Comum no colágeno , freqüentemente sofre uma modificação pós-tradução para hidroxiprolina . |
Glutamina | Q | Gln | Semelhante ao ácido glutâmico, Gln contém um grupo amida onde Glu possui um carboxila . Usado em proteínas e como armazenamento de amônia , é o aminoácido mais abundante no corpo. |
Arginina | R | Arg | Funcionalmente semelhante à lisina. |
Serine | S | Ser | A serina e a treonina têm um grupo curto terminado com um grupo hidroxila. Seu hidrogênio é fácil de remover, então a serina e a treonina freqüentemente agem como doadores de hidrogênio nas enzimas. Ambos são muito hidrofílicos, então as regiões externas das proteínas solúveis tendem a ser ricas com eles. |
Treonina | T | Thr | Essencial para humanos, Thr se comporta de forma semelhante à serina. |
Selenocisteína | você | Seg | O análogo de selênio da cisteína, no qual o selênio substitui o átomo de enxofre . |
Valine | V | Val | Essencial para os humanos, o Val se comporta de maneira semelhante à isoleucina e à leucina. |
Triptofano | C | Trp | Essencial para os humanos, o Trp se comporta de maneira semelhante à fenilalanina e à tirosina. É um precursor da serotonina e é naturalmente fluorescente . |
Desconhecido | X | Xaa | Espaço reservado quando o aminoácido é desconhecido ou sem importância. |
Tirosina | Y | Tyr | Tyr se comporta de forma semelhante à fenilalanina (precursor da tirosina) e triptofano, e é um precursor da melanina , epinefrina e hormônios da tireoide . Naturalmente fluorescente , sua fluorescência é geralmente apagada pela transferência de energia para os triptofanos. |
Ácido glutâmico ou glutamina | Z | Glx | Um marcador de posição quando um dos aminoácidos pode ocupar uma posição |
Catabolismo
Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com as propriedades de seus principais produtos:
- Glucogênico, com os produtos tendo a capacidade de formar glicose por gliconeogênese
- Cetogênica, com os produtos não tendo a capacidade de formar glicose: Esses produtos ainda podem ser usados para cetogênese ou síntese de lipídios .
- Aminoácidos catabolizados em produtos glucogênicos e cetogênicos
Veja também
Referências
Referências gerais
- Nelson, David L .; Cox, Michael M. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3ª ed.). Worth Publishers. ISBN 978-1-57259-153-0.
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- Meierhenrich, Uwe J. (2008). Aminoácidos e a assimetria da vida (1ª ed.). Springer. ISBN 978-3-540-76885-2.
- Biochemistry, Harpers (2015). Harpers Illustrated Biochemistry (30ª ed.). Lange. ISBN 978-0-07-182534-4.