Polimerase - Polymerase
Uma polimerase é uma enzima ( EC 2.7.7.6/7/19/48/49) que sintetiza longas cadeias de polímeros ou ácidos nucléicos . A DNA polimerase e a RNA polimerase são usadas para montar moléculas de DNA e RNA , respectivamente, copiando uma fita modelo de DNA usando interações de emparelhamento de base ou RNA por replicação em meia escada.
Uma ADN-polimerase do termofílica bactéria , de Thermus aquaticus ( Taq ) ( APO 1BGX , EC 2.7.7.7) é utilizado na reacção em cadeia da polimerase , uma importante técnica de biologia molecular .
Uma polimerase pode ser dependente do molde ou independente do molde. A poli-A-polimerase é um exemplo de polimerase independente de molde. A desoxinucleotidil transferase terminal também é conhecida por ter atividades independentes de modelo e dependentes de modelo.
Tipos
Por função
| Polimerase de DNA | RNA polimerase | |
|---|---|---|
| O modelo é DNA | DNA-polimerase dependente de DNA ou DNA polimerases comuns |
RNA polimerase dependente de DNA ou RNA polimerases comuns |
| O modelo é RNA | DNA polimerase dependente de RNA ou transcriptase reversa |
RNA polimerase dependente de RNA ou RdRp ou RNA-replicase |
-
DNA polimerase ( DNA polimerase dirigida por DNA, DdDP)
- Família A: DNA polimerase I ; Pol γ , θ , ν
- Família B: DNA polimerase II ; Pol α , δ , ε , ζ
- Família C: holoenzima da DNA polimerase III
- Família X: Pol β , λ , μ
- Desoxinucleotidil transferase terminal (TDT), que confere diversidade às cadeias pesadas do anticorpo.
- Família Y: DNA polimerase IV (DinB) e DNA polimerase V (UmuD'2C) - polimerases de reparo SOS ; Pol η , ι , κ
- Transcriptase reversa (RT; DNA polimerase direcionada a RNA; RdDP)
- RNA polimerase dirigida por DNA (DdRP, RNAP)
- Multi-subunidade (msDdRP): RNA polimerase I , RNA polimerase II , RNA polimerase III
- Subunidade única (ssDdRP): T7 RNA polimerase , POLRMT
- Primase , PrimPol
-
RNA replicase (RNA polimerase direcionado a RNA, RdRP)
- Viral (subunidade única)
- Celular eucariótico (cRdRP; subunidade dupla)
- Alongamento de RNA sem molde
- Poliadenilação : PAP , PNPase
Por estrutura
As polimerases são geralmente divididas em duas superfamílias, a dobra "mão direita" ( InterPro : IPR043502 ) e a dobra " barril beta duplo psi " (frequentemente simplesmente "barril duplo"). O primeiro é visto em quase todas as polimerases de DNA e quase todas as polimerases de subunidade única viral; eles são marcados por um domínio conservado de "palma". O último é visto em todas as polimerases de RNA de múltiplas subunidades, em cRdRP e em polimerases de DNA da "família D" encontradas em arquéias. A família "X" representada pela DNA polimerase beta tem apenas uma forma vaga de "palma" e às vezes é considerada uma superfamília diferente ( InterPro : IPR043519 ).
Os primases geralmente não se enquadram em nenhuma das categorias. As primases bacterianas geralmente têm o domínio Toprim e estão relacionadas com topoisomerases e cintilação da helicase mitocrondrial . As primases arqueóticas e eucarióticas formam uma família AEP não relacionada, possivelmente relacionada à palma da polimerase. No entanto, ambas as famílias se associam ao mesmo conjunto de helicases.
Estrutura do lado direito do Bacteriófago RB69, uma família B DdRP.
Veja também
- Dogma central da biologia molecular
- Exonuclease
- Ligase
- Nuclease
- PCR
- PARP
- Reação em cadeia da polimerase de transcrição reversa
- RNA ligase (ATP)
Referências
- ^ Loc'h J, Rosario S, Delarue M (setembro de 2016). "Structural Basis for a New Templated Activity by Terminal Deoxynucleotidyl Transferase: Implications for V (D) J Recombination" . Estrutura . 24 (9): 1452–63. doi : 10.1016 / j.str.2016.06.014 . PMID 27499438 .
- ^ Hansen JL, Long AM, Schultz SC (agosto de 1997). "Estrutura da RNA polimerase dependente de RNA do poliovírus" . Estrutura . 5 (8): 1109–22. doi : 10.1016 / S0969-2126 (97) 00261-X . PMID 9309225 .
- ^ Cramer P (fevereiro de 2002). "Multisubunit RNA polimerases". Opinião Atual em Biologia Estrutural . 12 (1): 89–97. doi : 10.1016 / S0959-440X (02) 00294-4 . PMID 11839495 .
- ^ Sauguet L (setembro de 2019). "The Extended" Two-Barrel "Polymerases Superfamily: Structure, Function and Evolution" . Journal of Molecular Biology . 431 (20): 4167–4183. doi : 10.1016 / j.jmb.2019.05.017 . PMID 31103775 .
- ^ Salgado PS, Koivunen MR, Makeyev EV, Bamford DH, Stuart DI, Grimes JM (dezembro de 2006). "A estrutura de uma RNAi polimerase liga o silenciamento e a transcrição do RNA" . PLoS Biology . 4 (12): e434. doi : 10.1371 / journal.pbio.0040434 . PMID 17147473 .
- ^ Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (setembro de 1998). "Toprim - um domínio catalítico conservado em topoisomerases do tipo IA e II, primases do tipo DnaG, nucleases da família OLD e proteínas RecR" . Nucleic Acids Research . 26 (18): 4205–13. doi : 10.1093 / nar / 26.18.4205 . PMC 147817 . PMID 9722641 .
- ^ Iyer LM, Koonin EV, Leipe DD, Aravind L (2005). "Origem e evolução da superfamília primase arqueo-eucariótica e proteínas de domínio de palma relacionadas: percepções estruturais e novos membros" . Nucleic Acids Research . 33 (12): 3875–96. doi : 10.1093 / nar / gki702 . PMC 1176014 . PMID 16027112 .
