Cadeia de transporte de elétrons - Electron transport chain

A cadeia de transporte de elétrons na mitocôndria é o local da fosforilação oxidativa em eucariotos . O NADH e o succinato gerados no ciclo do ácido cítrico são oxidados, o que fornece energia para alimentar a ATP sintase .
Cadeia fotossintética de transporte de elétrons da membrana tilacóide .

A cadeia de transporte de elétrons ( ETC; cadeia respiratória ) é uma série de complexos de proteínas que transferem elétrons de doadores de elétrons para aceitadores de elétrons por meio de reações redox ( redução e oxidação ocorrendo simultaneamente ) e acopla esta transferência de elétrons com a transferência de prótons ( íons H + ) através de uma membrana . A cadeia de transporte de elétrons é formada por peptídeos , enzimas e outras moléculas.

O fluxo de elétrons através da cadeia de transporte de elétrons é um processo exergônico . A energia das reações redox cria um gradiente de prótons eletroquímico que conduz a síntese de trifosfato de adenosina (ATP). Na respiração aeróbica , o fluxo de elétrons termina com o oxigênio molecular sendo o aceptor final de elétrons. Na respiração anaeróbica , outros aceptores de elétrons são usados, como o sulfato .

Na cadeia de transporte de elétrons, as reações redox são impulsionadas pela diferença na energia livre de Gibbs dos reagentes e produtos. A energia livre de Gibbs pode estar relacionada a uma quantidade chamada potencial redox. Os complexos na cadeia de transporte de elétrons coletam a energia das reações redox que ocorrem quando os reagentes de alta energia se convertem em produtos de menor energia e os elétrons são transferidos de um potencial redox inferior para um potencial redox superior, criando um gradiente eletroquímico de íons. É este gradiente eletroquímico que impulsiona a síntese de ATP via acoplamento com fosforilação oxidativa com ATP sintase .

Em organismos eucarióticos, a cadeia de transporte de elétrons e o local de fosforilação oxidativa são encontrados na membrana mitocondrial interna . A energia liberada pela reação do oxigênio com compostos reduzidos como citocromo ce (indiretamente) NADH e FADH é usada pela cadeia de transporte de elétrons para bombear prótons para o espaço intermembrana , gerando o gradiente eletroquímico sobre a membrana mitocondrial interna. Em eucariotos fotossintéticos, a cadeia de transporte de elétrons é encontrada na membrana tilacóide. Aqui, a energia da luz impulsiona a redução dos componentes da cadeia de transporte de elétrons e, portanto, causa a síntese subsequente de ATP. Em bactérias , a cadeia de transporte de elétrons pode variar entre as espécies, mas sempre constitui um conjunto de reações redox que são acopladas à síntese de ATP, por meio da geração de um gradiente eletroquímico, e da fosforilação oxidativa por ATP sintase.

Cadeias de transporte de elétrons mitocondriais

A maior parte dos eucariotas células têm mitocôndrias , que produzem ATP a partir de produtos do ciclo de ácido cítrico , a oxidação de ácido gordo , e amino ácido oxidação . Na membrana mitocondrial interna , os elétrons do NADH e do FADH 2 passam pela cadeia de transporte de elétrons para o oxigênio, que fornece a energia que impulsiona o processo quando é reduzido a água. A cadeia de transporte de elétrons compreende uma série enzimática de doadores e aceitadores de elétrons. Cada doador de elétrons passará elétrons para um aceptor mais eletronegativo , que por sua vez doa esses elétrons para outro aceptor, um processo que continua ao longo da série até que os elétrons sejam passados ​​para o oxigênio, o aceptor de elétrons mais rico em energia e terminal da cadeia. Cada reação entre um doador e um aceitador libera energia, que por meio dos elétrons transferidos é usada para gerar um gradiente de prótons através da membrana mitocondrial "bombeando" prótons para o espaço intermembrana, produzindo um estado de maior energia livre que tem o potencial de fazer trabalhar. Todo esse processo é chamado de fosforilação oxidativa, uma vez que o ADP é fosforilado em ATP usando o gradiente eletroquímico estabelecido pelas reações redox da cadeia de transporte de elétrons.

Portadores redox mitocondriais

A energia associada à transferência de elétrons para baixo da cadeia de transporte de elétrons é usada para bombear prótons da matriz mitocondrial para o espaço intermembrana, criando um gradiente eletroquímico de prótons ( ΔpH ) através da membrana mitocondrial interna. Este gradiente de prótons é em grande parte, mas não exclusivamente, responsável pelo potencial de membrana mitocondrial (ΔΨ M ). Ele permite que a ATP sintase use o fluxo de H + através da enzima de volta à matriz para gerar ATP a partir de difosfato de adenosina (ADP) e fosfato inorgânico . O complexo I (NADH coenzima Q redutase; marcado com I) aceita elétrons do carreador de elétrons do ciclo de Krebs nicotinamida adenina dinucleotídeo (NADH) e os passa para a coenzima Q (ubiquinona; marcado Q), que também recebe elétrons do complexo II ( succinato desidrogenase ; rotulado como II). Q passa electrões a III complexo ( citocromo bc um complexo ; assinalado III), que as transmite ao citocromo C (cyt C ). Cyt c passa elétrons para o complexo IV ( citocromo c oxidase ; rotulado como IV), que usa os elétrons e íons de hidrogênio para liberar a energia do oxigênio molecular à medida que é reduzido a água.

Quatro complexos ligados à membrana foram identificados na mitocôndria. Cada um é uma estrutura transmembrana extremamente complexa que está embutida na membrana interna. Três deles são bombas de prótons. As estruturas são conectadas eletricamente por portadores de elétrons solúveis em lipídios e portadores de elétrons solúveis em água. A cadeia geral de transporte de elétrons pode ser resumida da seguinte forma:

NADH+H+ Complex I Q Complex II  Succinate  Complex III cytochrome c  Complex IV H2O Complex II  Succinate 

Complexo I

No Complexo I (NADH ubiquinona oxirredutase, NADH desidrogenase Tipo I ou complexo mitocondrial I; EC 1.6.5.3 ), dois elétrons são removidos do NADH e transferidos para um carreador lipossolúvel, ubiquinona (Q). O produto reduzido, ubiquinol (QH 2 ), difunde-se livremente dentro da membrana, e o Complexo I transloca quatro prótons (H + ) através da membrana, produzindo assim um gradiente de prótons. O Complexo I é um dos principais locais em que ocorre o vazamento prematuro de elétrons para o oxigênio, sendo, portanto, um dos principais locais de produção de superóxido.

O caminho dos elétrons é o seguinte:

O NADH é oxidado a NAD + , reduzindo o mononucleotídeo de flavina a FMNH 2 em uma etapa de dois elétrons. FMNH 2 é então oxidado em duas etapas de um elétron, através de um intermediário de semiquinona . Cada elétron, portanto, é transferido do FMNH 2 para um aglomerado Fe-S , do aglomerado Fe-S para a ubiquinona (Q). A transferência do primeiro elétron resulta na forma de radical livre ( semiquinona ) de Q, e a transferência do segundo elétron reduz a forma de semiquinona para a forma ubiquinol, QH 2 . Durante este processo, quatro prótons são translocados da matriz mitocondrial para o espaço intermembrana. À medida que os elétrons se movem através do complexo, uma corrente de elétrons é produzida ao longo da largura de 180 Angstrom do complexo dentro da membrana. Esta corrente alimenta o transporte ativo de quatro prótons para o espaço intermembrana por dois elétrons do NADH.

Complexo II

No Complexo II ( succinato desidrogenase ou succinato-CoQ redutase; EC 1.3.5.1 ) elétrons adicionais são entregues ao pool de quinonas (Q) originados do succinato e transferidos (via flavina adenina dinucleotídeo (FAD) ) para Q. Complexo II consiste em quatro subunidades de proteínas: succinato desidrogenase, (SDHA); subunidade de ferro-enxofre de succinato desidrogenase [ubiquinona], mitocondrial, (SDHB); complexo succinato desidrogenase subunidade C, (SDHC) e complexo succinato desidrogenase, subunidade D, (SDHD). Outros doadores de elétrons (por exemplo, ácidos graxos e glicerol 3-fosfato) também direcionam elétrons em Q (via FAD). O complexo II é uma via de transporte de elétrons paralela ao complexo 1, mas, ao contrário do complexo 1, nenhum próton é transportado para o espaço intermembrana nessa via. Portanto, o caminho através do complexo II contribui com menos energia para o processo geral da cadeia de transporte de elétrons.

Complexo III

No Complexo III ( complexo do citocromo bc 1 ou CoQH 2 -citocromo c redutase; EC 1.10.2.2 ), o ciclo Q contribui para o gradiente de prótons por uma absorção / liberação assimétrica de prótons. Dois elétrons são removidos de QH 2 no local Q O e sequencialmente transferidos para duas moléculas de citocromo c , um transportador de elétrons solúvel em água localizado dentro do espaço intermembranar. Os outros dois elétrons passam sequencialmente pela proteína para o local Q i onde a parte quinona da ubiquinona é reduzida a quinol. Um gradiente de prótons é formado por oxidações de um quinol ( ) no local Q o para formar uma quinona ( ) no local Q i . (No total, quatro prótons são translocados: dois prótons reduzem a quinona a quinol e dois prótons são liberados de duas moléculas de ubiquinol).

Quando a transferência de elétrons é reduzida (por um alto potencial de membrana ou inibidores respiratórios como a antimicina A), o Complexo III pode vazar elétrons para o oxigênio molecular, resultando na formação de superóxido.

Este complexo é inibido pelo dimercaprol (British Antilewisite, BAL), napthoquinona e antimicina.

Complexo IV

No Complexo IV ( citocromo c oxidase ; EC 1.9.3.1 ), às vezes chamado de citocromo AA3, quatro elétrons são removidos de quatro moléculas do citocromo ce transferidos para o oxigênio molecular (O 2 ) e quatro prótons, produzindo duas moléculas de água. O complexo contém íons de cobre coordenados e vários grupos heme. Ao mesmo tempo, oito prótons são removidos da matriz mitocondrial (embora apenas quatro sejam translocados através da membrana), contribuindo para o gradiente de prótons. Os detalhes exatos do bombeamento de prótons no Complexo IV ainda estão em estudo. O cianeto é um inibidor do Complexo IV.

Acoplamento com fosforilação oxidativa

Representação da ATP sintase , o local da fosforilação oxidativa para gerar ATP.

A hipótese de acoplamento quimiosmótica , proposto por Prémio Nobel de Química vencedor Peter D. Mitchell , a cadeia de transporte de electrões e fosforilação oxidativa são acopladas por um gradiente de protões através da membrana mitocondrial interna. O efluxo de prótons da matriz mitocondrial cria um gradiente eletroquímico (gradiente de prótons). Este gradiente é usado pelo complexo F O F 1 ATP sintase para fazer ATP por meio da fosforilação oxidativa. A ATP sintase é algumas vezes descrita como Complexo V da cadeia de transporte de elétrons. O componente F O da ATP sintase atua como um canal iônico que fornece um fluxo de prótons de volta à matriz mitocondrial. É composto pelas subunidades a, be c. Protões no espaço inter-membrana de mitocôndrias entram primeiro o ATP sintase complexo através de um um canal de subunidade. Em seguida, os prótons se movem para as subunidades c. O número de subunidades c determina quantos prótons são necessários para fazer o F O girar uma volta completa. Por exemplo, em humanos, existem 8 subunidades c, portanto, 8 prótons são necessários. Após c subunidades, protões finalmente introduzir a matriz através de um um canal de subunidade que se abre para dentro da matriz mitocondrial. Esse refluxo libera energia livre produzida durante a geração das formas oxidadas dos portadores de elétrons (NAD + e Q). A energia livre é usada para conduzir a síntese de ATP, catalisada pelo componente F 1 do complexo.
O acoplamento com a fosforilação oxidativa é uma etapa chave para a produção de ATP. No entanto, em casos específicos, desacoplar os dois processos pode ser biologicamente útil. A proteína desacopladora, termogenina - presente na membrana mitocondrial interna do tecido adiposo marrom - fornece um fluxo alternativo de prótons de volta à matriz mitocondrial interna. A tiroxina também é um desacoplador natural. Este fluxo alternativo resulta em termogênese em vez de produção de ATP.

Fluxo reverso de elétrons

O fluxo reverso de elétrons é a transferência de elétrons através da cadeia de transporte de elétrons por meio das reações redox reversas. Normalmente requerendo uma quantidade significativa de energia para ser usada, isso pode reduzir as formas oxidadas dos doadores de elétrons. Por exemplo, NAD + pode ser reduzido a NADH pelo Complexo I. Vários fatores mostraram induzir o fluxo reverso de elétrons. No entanto, mais trabalho precisa ser feito para confirmar isso. Um exemplo é o bloqueio da ATP sintase, resultando em um acúmulo de prótons e, portanto, em uma maior força motriz de prótons , induzindo o fluxo reverso de elétrons.

Cadeias de transporte de elétrons bacterianos

Em eucariotos, o NADH é o doador de elétrons mais importante. A cadeia de transporte de elétrons associada é

NADHComplexo IQComplexo IIIcitocromo cComplexo IVO 2 onde os Complexos I, III e IV são bombas de prótons, enquanto Q e citocromo c são portadores de elétrons móveis. O aceitador de elétrons é o oxigênio molecular.

Em procariontes ( bactérias e arquéias ), a situação é mais complicada, porque existem vários doadores de elétrons diferentes e vários aceitadores de elétrons diferentes. A cadeia de transporte de elétrons generalizada em bactérias é:

                     Donor            Donor                    Donor
                       ↓                ↓                        ↓
                 dehydrogenasequinone bc1 cytochrome
                                        ↓                        ↓
                                oxidase(reductase)       oxidase(reductase)
                                        ↓                        ↓
                                     Acceptor                 Acceptor

Os elétrons podem entrar na cadeia em três níveis: no nível de uma desidrogenase , no nível do pool de quinonas ou no nível de um portador de elétrons do citocromo móvel . Esses níveis correspondem a potenciais redox sucessivamente mais positivos ou a diferenças de potencial sucessivamente diminuídas em relação ao aceptor de elétron terminal. Em outras palavras, eles correspondem a mudanças de energia livre de Gibbs sucessivamente menores para a reação redox geral.

As bactérias individuais usam várias cadeias de transporte de elétrons, muitas vezes simultaneamente. As bactérias podem usar vários doadores de elétrons diferentes, várias desidrogenases diferentes, várias oxidases e redutases diferentes e vários aceitadores de elétrons diferentes. Por exemplo, E. coli (quando cresce aerobicamente usando glicose e oxigênio como fonte de energia) usa duas NADH desidrogenases diferentes e duas quinol oxidases diferentes, para um total de quatro cadeias de transporte de elétrons diferentes operando simultaneamente.

Uma característica comum de todas as cadeias de transporte de elétrons é a presença de uma bomba de prótons para criar um gradiente eletroquímico sobre uma membrana. As cadeias de transporte de elétrons bacterianas podem conter até três bombas de prótons, como as mitocôndrias, ou podem conter duas ou pelo menos uma.

Doadores de elétrons

Na biosfera atual, os doadores de elétrons mais comuns são as moléculas orgânicas. Organismos que usam moléculas orgânicas como fonte de elétrons são chamados de organotróficos . Quimioorganotróficos (animais, fungos, protistas) e fotolitotróficos (plantas e algas) constituem a grande maioria de todas as formas de vida familiares.

Alguns procariontes podem usar matéria inorgânica como elétron e fonte de energia. Esse organismo é chamado de (quimio) litotrófico ("comedor de pedras"). Os doadores de elétrons inorgânicos incluem hidrogênio, monóxido de carbono, amônia, nitrito, enxofre, sulfeto, óxido de manganês e ferro ferroso. Litótrofos foram encontrados crescendo em formações rochosas milhares de metros abaixo da superfície da Terra. Devido ao seu volume de distribuição, os litotróficos podem, na verdade, ultrapassar os organotróficos e fototróficos em nossa biosfera.

O uso de doadores de elétrons inorgânicos, como o hidrogênio, como fonte de energia é de particular interesse no estudo da evolução. Esse tipo de metabolismo deve logicamente ter precedido o uso de moléculas orgânicas e oxigênio como fonte de energia.

Complexo I e II

As bactérias podem usar vários doadores de elétrons diferentes. Quando a matéria orgânica é a fonte de elétrons, o doador pode ser NADH ou succinato, caso em que os elétrons entram na cadeia de transporte de elétrons via NADH desidrogenase (semelhante ao Complexo I na mitocôndria) ou succinato desidrogenase (semelhante ao Complexo II ). Outras desidrogenases podem ser usadas para processar diferentes fontes de energia: formato desidrogenase, lactato desidrogenase, gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase, H 2 desidrogenase ( hidrogenase ), cadeia de transporte de elétrons. Algumas desidrogenases também são bombas de prótons; outros canalizam elétrons para o reservatório de quinonas. A maioria das desidrogenases mostra expressão induzida na célula bacteriana em resposta às necessidades metabólicas desencadeadas pelo ambiente em que as células crescem. No caso da lactato desidrogenase em E. coli , a enzima é usada aerobicamente e em combinação com outras desidrogenases. É induzível e é expressa quando a concentração de DL-lactato na célula é alta.

Portadores de quinona

As quinonas são portadores móveis e lipossolúveis que transportam elétrons (e prótons) entre complexos macromoleculares grandes e relativamente imóveis embutidos na membrana. As bactérias usam ubiquinona (Coenzima Q, a mesma quinona que as mitocôndrias usam) e quinonas relacionadas, como a menaquinona (Vitamina K 2 ). Archaea no gênero Sulfolobus usa caldariellaquinona. O uso de quinonas diferentes deve-se a potenciais redox ligeiramente alterados. Essas mudanças no potencial redox são causadas por mudanças na estrutura da quinona. A mudança nos potenciais redox dessas quinonas pode ser adequada para mudanças nos aceptores de elétrons ou variações de potenciais redox em complexos bacterianos.

Bombas de prótons

Uma bomba de prótons é qualquer processo que cria um gradiente de prótons através de uma membrana. Os prótons podem ser movidos fisicamente através de uma membrana; isso é visto nos complexos mitocondriais I e IV . O mesmo efeito pode ser produzido movendo os elétrons na direção oposta. O resultado é o desaparecimento de um próton do citoplasma e o aparecimento de um próton no periplasma. O Complexo Mitocondrial III usa esse segundo tipo de bomba de prótons, que é mediada por uma quinona (o ciclo Q ).

Algumas desidrogenases são bombas de prótons; outros não. A maioria das oxidases e redutases são bombas de prótons, mas algumas não são. O citocromo bc 1 é uma bomba de prótons encontrada em muitas, mas não em todas as bactérias (não na E. coli ). Como o nome indica, o bacteriano bc 1 é semelhante ao mitocondrial bc 1 ( Complexo III ).

Portadores de elétrons citocromo

Citocromos são pigmentos que contêm ferro. Eles são encontrados em dois ambientes muito diferentes.

Alguns citocromos são portadores solúveis em água que transportam elétrons de e para grandes estruturas macromoleculares imóveis embutidas na membrana. O portador de elétrons do citocromo móvel na mitocôndria é o citocromo c . As bactérias usam vários portadores de elétrons de citocromo móveis diferentes.

Outros citocromos são encontrados em macromoléculas, como o Complexo III e o Complexo IV . Eles também funcionam como transportadores de elétrons, mas em um ambiente de estado sólido intramolecular muito diferente.

Os elétrons podem entrar em uma cadeia de transporte de elétrons ao nível de um citocromo móvel ou portador de quinona. Por exemplo, os elétrons de doadores de elétrons inorgânicos (nitrito, ferro ferroso, cadeia de transporte de elétrons) entram na cadeia de transporte de elétrons no nível do citocromo. Quando os elétrons entram em um nível redox maior do que o NADH, a cadeia de transporte de elétrons deve operar ao contrário para produzir essa molécula necessária de alta energia.

Oxidases e redutases terminais

Quando as bactérias crescem em ambientes aeróbicos , o aceptor de elétrons terminais (O 2 ) é reduzido a água por uma enzima chamada oxidase . Quando as bactérias crescem em ambientes anaeróbicos , o aceptor de elétrons terminal é reduzido por uma enzima chamada redutase. Na mitocôndria, o complexo de membrana terminal ( Complexo IV ) é a citocromo oxidase. As bactérias aeróbias usam várias oxidases terminais diferentes. Por exemplo, E. coli (um anaeróbio facultativo) não possui uma citocromo oxidase ou um complexo bc 1 . Em condições aeróbicas, ele usa duas quinol oxidases terminais diferentes (ambas bombas de prótons) para reduzir o oxigênio à água.

O complexo bacteriano IV pode ser dividido em classes de acordo com as moléculas que atuam como aceitadores de elétrons terminais. As oxidases de classe I são citocromo oxidases e usam oxigênio como o aceitador de elétrons terminais. As oxidases de classe II são quinol oxidases e podem usar uma variedade de aceitadores de elétrons terminais. Ambas as classes podem ser subdivididas em categorias com base nos componentes ativos redox que contêm. Por exemplo, oxidases terminais Heme aa3 Classe 1 são muito mais eficientes do que oxidases terminais Classe 2

Bactérias anaeróbicas , que não usam oxigênio como um aceptor terminal de elétrons, têm redutases terminais individualizadas em seu aceptor terminal. Por exemplo, E. coli pode usar fumarato redutase, nitrato redutase, nitrito redutase, DMSO redutase ou trimetilamina-N-óxido redutase, dependendo da disponibilidade desses aceitadores no ambiente.

A maioria das oxidases e redutases terminais são induzíveis . Eles são sintetizados pelo organismo conforme a necessidade, em resposta a condições ambientais específicas.

Aceitadores de elétrons

Assim como há vários doadores de elétrons diferentes (matéria orgânica em organotróficos, matéria inorgânica em litotróficos), há vários aceptores de elétrons diferentes, tanto orgânicos quanto inorgânicos. Se houver oxigênio disponível, ele é invariavelmente usado como o aceptor de elétrons terminal em bactérias aeróbias e anaeróbios facultativos, porque gera a maior mudança de energia livre de Gibbs e produz mais energia.

Em ambientes anaeróbicos, diferentes aceitadores de elétrons são usados, incluindo nitrato, nitrito, ferro férrico, sulfato, dióxido de carbono e pequenas moléculas orgânicas, como fumarato.

Fotossintético

Na fosforilação oxidativa , os elétrons são transferidos de um doador de elétrons de energia moderada, como o NADH, para um aceptor de alta energia, como o O 2, por meio de uma cadeia de transporte de elétrons, liberando a energia. Na fotofosforilação , a energia da luz solar é usada para criar um doador de elétrons de alta energia que pode subsequentemente reduzir os componentes oxidados que são acoplados à síntese de ATP por meio da translocação de prótons pela cadeia de transporte de elétrons.

As cadeias fotossintéticas de transporte de elétrons, como a cadeia mitocondrial, podem ser consideradas um caso especial dos sistemas bacterianos. Eles usam portadores de quinonas móveis e solúveis em lipídios ( filoquinona e plastoquinona ) e portadores móveis de quinonas solúveis em água ( citocromos , cadeia de transporte de elétrons). Eles também contêm uma bomba de prótons . A bomba de prótons em todas as cadeias fotossintéticas assemelha-se ao Complexo III mitocondrial . A teoria comumente aceita da simbiogênese propõe que ambas as organelas descendem de bactérias.

Veja também

Referências

Leitura adicional

links externos