Rubredoxina - Rubredoxin
| Rubredoxina | |||||||||
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 rubredoxina domínio ii de pseudomonas oleovorans
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Rubredoxina | ||||||||
| Pfam | PF00301 | ||||||||
| Clã Pfam | CL0045 | ||||||||
| InterPro | IPR004039 | ||||||||
| PRÓSITO | PDOC00179 | ||||||||
| SCOP2 | 7rxn / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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As rubredoxinas são uma classe de proteínas contendo ferro de baixo peso molecular, encontradas em bactérias e arquéias que metabolizam o enxofre . Às vezes, as rubredoxinas são classificadas como proteínas ferro-enxofre ; entretanto, em contraste com as proteínas ferro-enxofre, as rubredoxinas não contêm sulfeto inorgânico. Assim como os citocromos , ferredoxinas e proteínas Rieske , as rubredoxinas participam da transferência de elétrons em sistemas biológicos.
Estrutura
As estruturas 3-D de várias rubredoxinas foram resolvidas. A dobra pertence à classe α + β, com 2 α-hélices e 2-3 β-fitas. O sítio ativo da rubredoxina contém um íon de ferro que é coordenado pelos enxofre de quatro resíduos de cisteína conservados, formando um tetraedro quase regular. Isso às vezes é denotado como um sistema [1Fe-0S] ou Fe 1 S 0 , em analogia à nomenclatura para proteínas de ferro-enxofre. Embora a grande maioria das rubredoxinas seja solúvel, existe uma rubredoxina ligada à membrana, conhecida como rubredoxina A , em fotoautotróficos oxigenados .
As rubredoxinas realizam processos de transferência de um elétron. O átomo central de ferro muda entre os estados de oxidação +2 e +3 . Em ambos os estados de oxidação, o metal permanece com alto spin , o que ajuda a minimizar mudanças estruturais. O potencial de redução de uma rubredoxina está normalmente na faixa de +50 mV a -50 mV.
Esta proteína ferro-enxofre é um transportador de elétrons, e é fácil distinguir suas alterações do centro metálico: o estado oxidado é avermelhado (devido a uma transferência de carga do ligante metálico), enquanto o estado reduzido é incolor (porque a transição do elétron tem uma energia do nível infravermelho, que é imperceptível ao olho humano).
Rubredoxina em algumas reações bioquímicas
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EC 1.14.15.2 cânfora 1,2-monooxigenase [(+) - cânfora, rubredoxina reduzida: oxidoredutase de oxigênio (1,2-lactonização)]
- (+) - bornano-2,5-diona + rubredoxina reduzida + O 2 = 5-oxo-1,2-canfolida + rubredoxina oxidada + H 2 O
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EC 1.14.15.3 alcano 1-monooxigenase (alcano, rubredoxina reduzida: oxigênio 1-oxidorredutase)
- octano + rubredoxina reduzida + O 2 = 1-octanol + rubredoxina oxidada + H 2 O
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EC 1.15.1.2 superóxido redutase (rubredoxina: superóxido oxidoredutase)
- rubredoxina + superóxido + 2 H + = rubredoxina + H 2 O 2 reduzida
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EC 1.18.1.1 rubredoxina — NAD + redutase (rubredoxina: NAD + oxidorredutase)
- rubredoxina reduzida + NAD + = rubredoxina oxidada + NADH + H +
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EC 1.18.1.4 rubredoxina — NAD (P) + redutase (rubredoxina: NAD (P) + oxidorredutase)
- rubredoxina reduzida + NAD (P) + = rubredoxina oxidada + NAD (P) H + H +
Taxa de transferência de elétrons
A taxa de troca automática de elétrons é determinada com maior precisão pelas larguras de linha de ressonância magnética nuclear, uma vez que os íons Fe 2+ dão um alargamento do pico paramagnético, enquanto o íon Fe + é diamagnético e, portanto, não causa nenhum alargamento.
A taxa de transferência de elétrons tem três parâmetros que depende do acoplamento eletrônico, energia de reorganização e energia livre de reação (Δ G °)
Mecanismo e efeitos da proteína
A ligação amida NH — S-Cys H reduz a energia de reorganização da esfera interna, dando uma transferência de elétrons mais rápida e a porta Leu estabiliza a forma reduzida de Fe 2+ , desloca o potencial redox para valores E 0 mais positivos . O mecanismo de proteína para a transferência de elétrons da rubredoxina ocorre em duas etapas. O primeiro efeito da proteína é através da expansão dos comprimentos das ligações ferro-enxofre após a redução e o encurtamento dos comprimentos das ligações de hidrogênio garantem uma melhor estabilização eletrostática da carga negativa. O outro efeito da proteína é o mecanismo de bloqueio que é criado a partir das mudanças conformacionais da Leucina 41. A leucina 41 tem uma cadeia lateral apolar que permite a penetração transitória das moléculas de água. Isso aumenta a polaridade do ambiente do local redox. A cadeia lateral da Leucina 41 tem duas conformações diferentes; reduzida e a forma oxidada. A conformação na forma reduzida é aberta e permite que as moléculas de água se aproximem do sítio ativo [Fe (S-Cys) 4] 2+ e estabilizem a carga positiva líquida mais alta do estado de oxidação do Fe 2+ reduzido . Isto muda o potencial 50 mV mais positivo, conforme indicado pela Leucina 41 - mutagênese dirigida ao local da alanina, muda o potencial redox Fe 3 + / 2 + 50 mV mais positivo. A conformação permite a infiltração de moléculas de água, o que permite a formação de uma forte ligação de hidrogênio.
Veja também
Referências
Leitura adicional
- Lippard SJ, Berg JM (1994). Princípios de Química Bioinorgânica . Livros de Ciências da Universidade. ISBN 978-0-935702-72-9.
- Fraústo da Silva J, Williams R (2001). A química biológica dos elementos: A química inorgânica da vida (2ª ed.). Imprensa da Universidade de Oxford. ISBN 978-0-19-850848-9.