Complexo do citocromo b 6 f -Cytochrome b6f complex

Complexo citocromo b6f
1q90 opm.png
Estrutura cristalina do complexo citocromo b6f de C. reinhardtii ( 1q90 ). Os limites dos hidrocarbonetos da bicamada lipídica são mostrados por linhas vermelhas e azuis (lado do espaço tilacóide e lado do estroma, respectivamente).
Identificadores
Símbolo B6F
Pfam PF05115
InterPro IPR007802
TCDB 3.D.3
Superfamília OPM 92
Proteína OPM 4pv1
Membranome 258
Complexo do citocromo b 6 f
Identificadores
EC nº 1.10.99.1
Bancos de dados
IntEnz Vista IntEnz
BRENDA Entrada BRENDA
ExPASy NiceZyme view
KEGG Entrada KEGG
MetaCyc via metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBsum

O complexo citocromo b 6 f (plastoquinol-plastocianina redutase; EC 1.10.99.1 ) é uma enzima encontrada na membrana tilacóide em cloroplastos de plantas, cianobactérias e algas verdes , que catalisa a transferência de elétrons do plastoquinol para a plastocianina . A reação é análoga à reação catalisada pelo citocromo bc 1 (Complexo III) da cadeia de transporte de elétrons mitocondrial . Durante a fotossíntese , o complexo do citocromo b 6 f é uma etapa ao longo da cadeia que transfere elétrons do fotossistema II para o fotossistema I e, ao mesmo tempo, bombeia prótons para o espaço do tilacóide que contribui para criar um gradiente eletroquímico (energia) que é usado posteriormente para sintetizar ATP a partir de ADP .

Estrutura da enzima

O complexo do citocromo b 6 f é um dímero, com cada monômero composto por oito subunidades. Estes consistem em quatro grandes subunidades: um citocromo f de 32 kDa com um citocromo do tipo c, um citocromo b 6 de 25 kDa com um grupo heme de baixo e alto potencial, uma proteína Rieske de ferro-enxofre de 19 kDa contendo um [2Fe-2S ] cluster e uma subunidade IV de 17 kDa; junto com quatro pequenas subunidades (3-4 kDa): PetG, PetL, PetM e PetN. O peso molecular total é de 217 kDa.

A estrutura cristalina dos complexos do citocromo b 6 f de Chlamydomonas reinhardtii , Mastigocladus laminosus e Nostoc sp. PCC 7120 foi determinado.

O núcleo do complexo é estruturalmente semelhante ao núcleo do citocromo bc 1 . O citocromo b 6 e a subunidade IV são homólogos ao citocromo b e as proteínas de ferro-enxofre de Rieske dos dois complexos são homólogas. No entanto, o citocromo fe o citocromo c 1 não são homólogos.

O citocromo b 6 f contém sete grupos protéticos . Quatro são encontrados no citocromo b 6 f e bc 1 : o heme de tipo c do citocromo c 1 e f, os dois hemes de tipo b (b p e b n ) em bc 1 e b 6 f, e o [2Fe -2S] cluster da proteína Rieske. Três grupos protéticos únicos são encontrados no citocromo b 6 f: clorofila a , β-caroteno e heme c n (também conhecido como heme x).

O espaço inter-monômero dentro do núcleo do dímero complexo citocromo b6f é ocupado por lipídios, que fornece direcionalidade para a transferência de elétrons heme-heme por meio da modulação do ambiente dielétrico intra-proteína.

Função biológica

Mutante do citocromo b 6 f do tabaco ( Nicotiana tabacum ) (à direita) próximo à planta normal. As plantas são utilizadas em pesquisas de fotossíntese para investigar a fotofosforilação cíclica.

Na fotossíntese , o complexo citocromo b 6 f funciona para mediar a transferência de elétrons entre os dois complexos de centros de reação fotossintética, do fotossistema II para o fotossistema I , enquanto transfere prótons do estroma do cloroplasto através da membrana tilacóide para o lúmen . O transporte de elétrons via citocromo b 6 f é responsável pela criação do gradiente de prótons que impulsiona a síntese de ATP nos cloroplastos.

Em uma reação separada, o complexo do citocromo b 6 f desempenha um papel central na fotofosforilação cíclica , quando o NADP + não está disponível para aceitar elétrons da ferredoxina reduzida . Este ciclo resulta na criação de um gradiente de prótons pelo citocromo b 6 f, que pode ser usado para conduzir a síntese de ATP. Também foi demonstrado que este ciclo é essencial para a fotossíntese, na qual se propõe ajudar a manter a proporção adequada de produção de ATP / NADPH para a fixação de carbono .

As reações de deprotonação-oxidação de quinol do lado p dentro do complexo citocromo b6f foram implicadas na geração de espécies reativas de oxigênio. Foi sugerido que uma molécula de clorofila integral localizada dentro do local de oxidação do quinol desempenha uma função estrutural, não fotoquímica, aumentando a taxa de formação das espécies reativas de oxigênio, possivelmente para fornecer uma via redox para comunicação intracelular.

Mecanismo de reação

O complexo do citocromo b 6 f é responsável pela transferência de elétrons " não cíclico " (1) e " cíclico " (2) entre dois portadores redox móveis, plastoquinona (QH 2 ) e plastocianina (Pc):

H 2 O → fotossistema II → QH 2 → Cyt b 6 f → Pc → fotossistema I → NADPH (1)
QH 2 → Cyt b 6 f → Pc → fotossistema I → Q (2)

O citocromo b 6 f catalisa a transferência de elétrons do plastoquinol para a plastocianina, enquanto bombeia dois prótons do estroma para o lúmen do tilacóide:

QH 2 + 2Pc (Cu 2+ ) + 2H + (estroma) → Q + 2Pc (Cu + ) + 4H + (lúmen)

Esta reação ocorre através do ciclo Q como no Complexo III. A plastoquinona atua como o portador de elétrons, transferindo seus dois elétrons para cadeias de transporte de elétrons de alto e baixo potencial (ETC) por meio de um mecanismo denominado bifurcação de elétrons. O complexo contém até três moléculas nativas de plastoquinona (PQ) que formam uma rede de transferência de elétrons que são responsáveis ​​pela operação do ciclo Q e suas funções de detecção de redox e catalíticas na fotossíntese.

Ciclo Q

Ciclo Q do citocromo b 6 f

Primeira metade do ciclo Q

  1. O QH 2 liga-se ao lado positivo 'p' (lado do lúmen) do complexo. É oxidado a uma semiquinona (SQ) pelo centro de ferro-enxofre (ETC de alto potencial) e libera dois prótons para o lúmen do tilacóide.
  2. O centro reduzido de ferro-enxofre transfere seu elétron através do citocromo f para o Pc.
  3. Na ETC de baixo potencial, SQ transfere seu elétron para o heme b p do citocromo b6.
  4. O heme b p então transfere o elétron para o heme b n .
  5. Heme b n reduz Q com um elétron para formar SQ.

Segunda metade do ciclo Q

  1. Um segundo QH 2 liga-se ao complexo.
  2. Na ETC de alto potencial, um elétron reduz outro Pc oxidado.
  3. Na ETC de baixo potencial, o elétron do heme b n é transferido para SQ, e o Q 2 completamente reduzido ocupa dois prótons do estroma para formar QH 2 .
  4. O Q oxidado e o QH 2 reduzido que foi regenerado se difundem na membrana.

Transferência cíclica de elétrons

Em contraste com o Complexo III, o citocromo b 6 f catalisa outra reação de transferência de elétrons que é central para a fotofosforilação cíclica . O elétron da ferredoxina (Fd) é transferido para a plastoquinona e então o complexo citocromo b 6 f para reduzir a plastocianina, que é reoxidada por P700 no fotossistema I. O mecanismo exato de como a plastoquinona é reduzida pela ferredoxina ainda está sob investigação. Uma proposta é que exista uma ferredoxina: a plastoquinona-redutase ou uma NADP desidrogenase. Uma vez que heme x não parece ser necessário para o ciclo Q e não é encontrado no Complexo III, foi proposto que ele seja usado para fotofosforilação cíclica pelo seguinte mecanismo:

  1. Fd (vermelho) + heme x (boi) → Fd (boi) + heme x (vermelho)
  2. heme x (vermelho) + Fd (vermelho) + Q + 2H + → heme x (ox) + Fd (ox) + QH 2

Referências

links externos