Glutamina oxoglutarato aminotransferase - Glutamine oxoglutarate aminotransferase

Aminotransferase glutamina oxoglutarato (também conhecido como glutamato sintetase) é um enzima e frequentemente abreviado como GOGAT . Esta enzima produz glutamato de glutamina e α-cetoglutarato , e, assim, juntamente com glutamina sintetase (GS abreviado) desempenha um papel central na regulação de azoto assimilação em eucariotas e procariotas fotossintéticos. Isto é de grande importância como a produtividade primária em muitos ambientes marinhos é regulada pela disponibilidade de azoto inorgânico.

As principais fontes de azoto inorgânico usados por algas marinhas são nitrato e amónio . Ambas as formas são finalmente incorporadas em aminoácidos através da reacção sequencial da glutamina sintetase (GS) e da sintetase de glutamato (glutamina: aminotransferase 2-oxyoglutarate; GOGAT). Isoenzimas GOGAT catalisar a transferência do azoto do amido da glutamina a 2-oxoglutarato utilizando nucleótidos de piridina ( NADH - / NADPH- dependentes) ou ferredoxina (ferredoxina dependente) como redutores. Eles são chamados de NADH-GOGAT e Fd-GOGAT respectivamente. Em eucariotas fotossintéticos, GS e GOGAT isoenzimas são localizadas no citosol e cloroplastos .

Fd-GOGAT se encontra estritamente em cianobactérias e eucariotas fotossintéticos, e o gene está localizado no cloroplasto de rodofíceas e no núcleo das plantas vasculares, mas em ambos os casos, o seu produto é activo no cloroplasto. NADH-GOGAT é encontrado no núcleo das plantas vasculares, fungos e diatomáceas, enquanto que a NADPH-GOGAT é encontrada em bactérias não fotossintéticos e archaea.

Referências

  1. ^ Uma b c "relações filogenéticas entre glutamato sintase (GOGAT) Enzimas" Eva Zadykowicz e Deborah L. Robertson; Departamento de Biologia, Universidade Clark, Worcester, MA
  2. ^ "Practical Streptomyces Genetics" Keiser et ai; John Innes Foundation, Norwich, Inglaterra