Domínio de dedo RING - RING finger domain
| Dedo de zinco, tipo C3HC4 (dedo ANEL) | |||||||||
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 Estrutura do domínio C3HC4. Os íons zinco são esferas pretas, coordenadas por resíduos de cisteína (azul).
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | zf-C3HC4 | ||||||||
| Pfam | PF00097 | ||||||||
| InterPro | IPR001841 | ||||||||
| INTELIGENTE | SM00184 | ||||||||
| PRÓSITO | PDOC00449 | ||||||||
| SCOP2 | 1chc / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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Em biologia molecular , um ANEL (curto para R eally eu nTeresting N ew L eno) domínio dedo é uma proteína de domínio estrutural do dedo de zinco tipo que contém um C 3 HC 4 aminoácidos motivo que se liga a duas zinco catiões (sete cisteínas e uma histidina organizado de forma não consecutiva). Este domínio de proteína contém 40 a 60 aminoácidos. Muitas proteínas contendo um dedo RING desempenham um papel fundamental na via de ubiquitinação .
Dedos de zinco
De dedo de zinco (ZnF) domínios são relativamente pequenos motivos proteicos que se ligam um ou mais átomos de zinco, e que geralmente contêm múltiplos dedo-como saliências que fazem contactos em tandem com a sua molécula alvo. Eles se ligam a substratos de DNA , RNA , proteínas e / ou lipídios . Suas propriedades de ligação dependem da sequência de aminoácidos dos domínios dos dedos e do ligante entre os dedos, bem como das estruturas de ordem superior e do número de dedos. Os domínios Znf são frequentemente encontrados em clusters, onde os dedos podem ter diferentes especificidades de ligação. Existem muitas superfamílias de motivos Znf, variando em sequência e estrutura. Eles exibem uma versatilidade considerável nos modos de ligação, mesmo entre membros da mesma classe (por exemplo, alguns se ligam ao DNA, outros à proteína), sugerindo que os motivos Znf são estruturas estáveis que desenvolveram funções especializadas. Por exemplo, as proteínas contendo Znf funcionam na transcrição de genes , tradução, tráfego de mRNA, organização do citoesqueleto , desenvolvimento epitelial, adesão celular , dobramento de proteínas , remodelação da cromatina e detecção de zinco. Os motivos de ligação de zinco são estruturas estáveis e raramente sofrem alterações conformacionais ao ligar seu alvo.
Alguns domínios de dedo do Zn divergiram de modo que ainda mantêm sua estrutura central, mas perderam sua capacidade de ligar o zinco, usando outros meios, como pontes de sal ou ligando-se a outros metais para estabilizar as dobras em formato de dedo.
Função
Muitos domínios de dedo RING ligam simultaneamente enzimas de ubiquitinação e seus substratos e, portanto, funcionam como ligases . A ubiquitinação, por sua vez, tem como alvo a proteína substrato para degradação.
Estrutura
O domínio de dedo RING tem a sequência consenso C -X 2 - C -X [9-39] - C -X [1-3] - H -X [2-3] - C -X 2 - C -X [4 -48] - C -X 2 - C . Onde:
- C é um resíduo de cisteína conservado envolvido na coordenação de zinco,
- H é uma histidina conservada envolvida na coordenação do zinco,
- Zn é átomo de zinco, e
- X é qualquer resíduo de aminoácido.
O que se segue é uma representação esquemática da estrutura do domínio de dedo RING:
x x x x x x
x x x x
x x x x
x x x x
C C C C
x \ / x x \ / x
x Zn x x Zn x
C / \ H C / \ C
x x x x
x x x x x x x x x x x x x
Exemplos
Exemplos de genes humanos que codificam proteínas contendo um domínio de dedo RING incluem:
AMFR , BBAP , BFAR , BIRC2 , BIRC3 , BIRC7 , BIRC8 , BMI1 , BRAP , BRCA1 , CBL , CBLB , CBLC , CBLL1 , chfr , CNOT4 , COMMD3 , DTX1 , DTX2 , DTX3 , DTX3L , DTX4 , DZIP3 , HCGV , HLTF , Hoil-1 , IRF2BP2 , Lnx1 , LNX2 , LONRF1 , LONRF2 , LONRF3 , MARCH1 , march10 , MARCH2 , MARCH3 , MARCH4 , MARCH5 , MARCH6 , march7 , MARCH8 , MARCH9 , MDM2 , MEX3A , MEX3B , MEX3C , MEX3D , MGRN1 , MIB1 , MiD1 , MiD2 , MKRN1 , MKRN2 , MKRN3 , MKRN4 , MNAT1 , MYLIP , NFX1 , NFX2 , PCGF1 , PCGF2 , PCGF3 , PCGF4 , PCGF5 , PCGF6 , PDZRN3 , PDZRN4 , PEX10 , PHRF1 , PJA1 , PJA2 , PML , PML-RAR , PXMP3 , RAD18 , RAG1 , RAPSN , RBCK1 , RBX1 , RC3H1 , RC3H2 , RCHY1 , RFP2 , RFPL1 , RFPL2 , RFPL3 , RFPL4B , RFWD2 , RFWD3 , ring1 , RNF2 , RNF4 , RNF5 , RNF6 , RNF7 , RNF8 , RNF10 , RNF11 , RNF12 , RNF13 , RNF14 , RNF19A , RNF20 , RNF24 , RNF25 , RNF26 , RNF32 , RNF38 , RNF39 , RNF40 , RNF41 , RNF43 , RNF44 , RNF55 , RNF71 , RNF103 , RNF111 , RNF113A , RNF113B , RNF121 , RNF122 , RNF123 , RNF125 , RNF126 , RNF128 , R NF130 , RNF133 , RNF135 , RNF138 , RNF139 , RNF141 , RNF144A , RNF145 , RNF146 , RNF148 , RNF149 , RNF150 , RNF151 , RNF152 , RNF157 , RNF165 , RNF166 , RNF167 , RNF168 , RNF169 , RNF170 , RNF175 , RNF180 , RNF181 , RNF182 , RNF185 , RNF207 , RNF213 , RNF215 , RNFT1 , SH3MD4 , SH3RF1 , SH3RF2 , SYVN1 , TIF1 , TMEM118 , TOPORS , TRAF2 , TRAF3 , TRAF4 , TRAF5 , TRAF6 , TRAF7 , TRAIP7 , TRIM3 , TRIM6 , TRAF7 , TRAIP , TRIM2 , TRIM6 , TRIM6 TRIM8 , TRIM9 , TRIM10 , TRIM11 , TRIM13 , TRIM15 , TRIM17 , TRIM21 , TRIM22 , TRIM23 , TRIM24 , TRIM25 , TRIM26 , TRIM27 , TRIM28 , TRIM31 , TRIM32 , TRIM33 , TRIM34 , TRIM35 , TRIM36 , TRIM38 , TRIM39 , TRIM40 , TRIM41 , TRIM42 , TRIM43 , TRIM45 , TRIM46 , TRIM47 , TRIM48 , TRIM49 , TRIM50 , TRIM52 , TRIM54 , TRIM55 , TRIM56 , TRIM58 , TRIM59 , TRIM60 , TRIM61 , TRIM62 , TRIM63 , TRIM65 , TRIM67 , TRIM68 , TRIM69 , TRIM58 , TRIM59 , TRIM60 , TRIM61 , TRIM62 , TRIM63 , TRIM65 , TRIM67 , TRIM68 , TRIM69 , TRIM71 , TRIM73 , 72 TRIM74 , TRIML1 , TTC3 , UHRF1 , UHRF2 , VPS11 , VPS8 , ZNF179 , ZNF294 , ZNF313 , ZNF364 , ZNF650 , ZNFB7 , ZNRF1 , Z NRF2 , ZNRF3 , ZNRF4 e ZSWIM2 .
Referências
links externos
- RING + Finger + Domains na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA Medical Subject Headings (MeSH)