Inibidor de tripsina - Trypsin inhibitor
Um inibidor de tripsina (TI) é uma proteína e um tipo de inibidor de serina protease ( serpina ) que reduz a atividade biológica da tripsina por meio do controle da ativação e das reações catalíticas das proteínas. A tripsina é uma enzima envolvida na quebra de muitas proteínas diferentes , principalmente como parte da digestão em humanos e outros animais, como monogástricos e ruminantes jovens . Quando o inibidor de tripsina é consumido, ele atua como um substrato irreversível e competitivo.
Ele compete com proteínas para se ligar à tripsina e, portanto, torna-o indisponível para se ligar a proteínas para o processo de digestão. Como resultado, os inibidores da protease que interferem na atividade da digestão têm um efeito antinutricional . Portanto, o inibidor de tripsina é considerado um fator anti-nutricional ou FAN. Além disso, o inibidor de tripsina interfere parcialmente com a função da quimiotripsina .
O tripsinogênio é uma forma inativa de tripsina, sua forma inativa garante que os aspectos proteicos do corpo, como o pâncreas e os músculos, não sejam degradados. É formado no pâncreas e ativado para tripsina com enteropeptidase. Quimotripsinogênio é a forma inativa da quimiotripsina e tem funções semelhantes às da tripsina.
A presença de inibidor de tripsina foi encontrada para resultar em crescimento retardado, bem como doenças metabólicas e digestivas. Além disso, a hipertrofia pancreática é uma ocorrência comum com o consumo de inibidor de tripsina. A presença de inibidor de tripsina em um produto reduz a eficiência da proteína e, portanto, faz com que o corpo do consumidor não seja capaz de utilizar a proteína de forma eficiente e completa.
Função
O inibidor de tripsina está presente em vários alimentos, como soja, grãos, cereais e várias leguminosas adicionais. A principal função dos inibidores de tripsina nesses alimentos é atuar como mecanismo de defesa. Tendo esse componente prejudicial, os animais selvagens aprendem que qualquer alimento que contenha inibidor de tripsina é um alimento a ser evitado. O inibidor de tripsina também pode ser essencial para processos biológicos dentro da planta.
O inibidor de tripsina também pode ocorrer naturalmente no pâncreas de espécies como o bovino. A função disso é proteger o animal de qualquer ativação acidental de tripsinogênio e / ou quimiotripsinogênio
Inativação
O inibidor de tripsina é termolábil, portanto, ao expor esses alimentos ao calor, o inibidor de tripsina é removido e o alimento subsequentemente torna-se seguro para comer. Ferver a soja por 14 minutos inativa cerca de 80% do inibidor, e por 30 minutos, cerca de 90%. Em temperaturas mais altas, por exemplo, em panelas de pressão , tempos de cozimento mais curtos são necessários. Os testes ELISA podem ser usados para medir o grau de desativação alcançado.
Aplicações em indústrias comerciais
A aplicação mais proeminente do inibidor de tripsina é a ração para gado. A soja é um ingrediente popular na alimentação do gado, portanto, o inibidor de tripsina pode ser uma preocupação devido à sua presença na soja. A maior parte da soja usada na alimentação do gado é convertida em farelo de soja e, por meio do processo, o inibidor de tripsina é removido devido ao tratamento térmico. No entanto, experimentos têm sido feitos em animais que consomem inibidor de tripsina ativo e eles têm pesos consistentemente reduzidos.
| Fonte | Inibidor | Peso molecular | Poder inibitório | Detalhes |
|---|---|---|---|---|
| Plasma sanguíneo | α 1 -antitripsina | 52 kDa | Também conhecido como inibidor de tripsina sérica | |
| Feijão-de-lima | 8–10 kDa | 2,2 vezes o peso | Uma mistura de seis inibidores diferentes | |
| Pâncreas bovino e pulmão | Aprotinina | 6,5 kDa | 2,5 vezes o peso | Também conhecido como BPTI (inibidor básico da tripsina pancreática) e inibidor de Kunitz . Inibidor pancreático mais conhecido . Inibe várias proteases de serina diferentes |
| Clara de ovo de aveia crua | Ovomucin | 8–10 kDa | 1,2 vezes o peso | Os ovomucoides são uma mistura de vários inibidores de protease de glicoproteína diferentes |
| Soja | 20,7-22,3 kDa | 1,2 vezes o peso | Uma mistura de vários inibidores diferentes. Todos também se ligam à quimiotripsina em menor grau. |
Um estudo revelando que um inibidor de protease a partir de ovos do caramujo de água doce Pomacea canaliculata , interagindo como um inibidor de tripsina com a protease de potenciais predadores, foi relatado em 2010, a primeira evidência direta desse mecanismo no reino animal.
Significado clínico
O inibidor de tripsina associado a tumor peptídico (TATI) tem sido usado como um marcador de carcinoma mucinoso do ovário, carcinoma urotelial e carcinoma de células renais. O TATI é metabolizado pelos rins e, portanto, elevado em pacientes com insuficiência renal . Pode estar elevada em processos não neoplásicos, como pancreatite, e pode ser usada como um marcador de prognóstico nesse cenário (níveis acima de 70 microgramas / L estão associados a mau prognóstico).
Cinquenta por cento dos carcinomas mucinosos do ovário em estágio I estão associados a TATI elevado e quase 100% dos tumores em estágio IV apresentam TATI elevado.
Oitenta e cinco a 95% dos adenocarcinomas pancreáticos estão associados a TATI aumentado (mas a elevação na pancreatite limita a utilidade clínica de TATI neste cenário; ver acima).
Sessenta por cento dos adenocarcinomas gástricos mostram TATI elevados, em particular tumores do tipo difusamente infiltrativo / anel de sinete. TATI, portanto, complementa o CEA, que é elevado exclusivamente no adenocarcinoma do tipo intestinal do estômago.
No carcinoma urotelial, a expressão de TATI varia com o estágio, variando de 20% em tumores em estágio baixo a 80% em tumores em estágio alto.
A sensibilidade do TATI no cenário de carcinoma de células renais é de aproximadamente 70%. O TATI elevado é mais provável de ser observado em pacientes com doença em estágio avançado.
Em quase todos os tipos de tumor estudados, TATI é um marcador de mau prognóstico.
Referências
- Jones et al., Biochem., 2, 66, (1963)
- Lineweaver e Murray JBC, 171, 565 (1947)
- Kunitz e Northrop J. Gen. Physiol., 19, 991 (1936)
- Fraenkel-Conrat, et al., Arch. Biochem. Biophys., 37, 393 (1952)
- Frattali, V., e Steiner, R .: Biochem., 7, 521 (1968)
links externos
- Inibidores de tripsina + nos cabeçalhos de assuntos médicos da Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA (MeSH)
