ATPase - ATPase
| Adenosinetrifosfatase | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| EC nº | 3.6.1.3 | ||||||||
| CAS no. | 9000-83-3 | ||||||||
| Bancos de dados | |||||||||
| IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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ATPases ( EC 3.6.1.3 , A denosina 5'- T ri P hosphat ase , adenilpirofosfatase, ATP monofosfatase, trifosfatase, SV40 T-antígeno, ATP hidrolase, complexo V (transporte mitocondrial de elétrons), (Ca 2+ + Mg 2+ ) -ATPase, HCO 3 - -ATPase, adenosina trifosfatase) são uma classe de enzimas que catalisam a decomposição de ATP em ADP e um íon fosfato livre ou a reação inversa. Esta reação de desfosforilação libera energia , que a enzima (na maioria dos casos) aproveita para conduzir outras reações químicas que de outra forma não ocorreriam. Este processo é amplamente utilizado em todas as formas de vida conhecidas .
Algumas dessas enzimas são proteínas integrais de membrana (ancoradas em membranas biológicas ) e movem solutos através da membrana, normalmente contra seu gradiente de concentração. Estes são chamados de ATPases transmembrana.
Funções
As ATPases transmembrana importam metabólitos necessários para o metabolismo celular e exportam toxinas, resíduos e solutos que podem dificultar os processos celulares. Um exemplo importante é o trocador sódio-potássio (ou Na + / K + ATPase ) que mantém o potencial da membrana celular . E outro exemplo é o hidrogênio potássio ATPase (H + / K + ATPase ou bomba de prótons gástrica) que acidifica o conteúdo do estômago. ATPase é geneticamente conservada em animais; portanto, os cardenolidos, que são esteróides tóxicos produzidos por plantas que atuam nas ATPases, formam toxinas animais gerais e eficazes que agem de forma dependente da dose.
Além dos trocadores, outras categorias de ATPase transmembrana incluem co-transportadores e bombas (no entanto, alguns trocadores também são bombas). Alguns deles, como a Na + / K + ATPase, causam um fluxo líquido de carga, mas outros não. Estes são chamados de transportadores "eletrogênicos" e "não eletrogênicos", respectivamente.
Estrutura
Os motivos de Walker são um motivo de sequência de proteínas revelador para a ligação e hidrólise de nucleotídeos. Além dessa função ampla, os motivos de Walker podem ser encontrados em quase todas as ATPases naturais, com a notável exceção das tirosina quinases . Os motivos de Walker comumente formam uma folha Beta - volta - hélice alfa que é auto-organizada como um ninho (motivo estrutural de proteína) . Acredita-se que isso seja porque as ATPases modernas evoluíram a partir de pequenos peptídeos de ligação a NTP que precisavam ser auto-organizados.
O projeto da proteína foi capaz de replicar a função ATPase (fracamente) sem usar sequências ou estruturas naturais de ATPase. É importante ressaltar que, embora todas as ATPases naturais tenham alguma estrutura de folha beta, a "ATPase Alternativa" projetada carece de estrutura de folha beta, demonstrando que esta função essencial à vida é possível com sequências e estruturas não encontradas na natureza.
Mecanismo
O acoplamento entre a hidrólise e o transporte do ATP é mais ou menos uma reação química estrita, na qual um número fixo de moléculas de soluto é transportado para cada molécula de ATP que é hidrolisada; por exemplo, 3 íons Na + para fora da célula e 2 íons K + para dentro por ATP hidrolisado, para o trocador Na + / K + .
As ATPases transmembrana aproveitam a energia potencial química do ATP, porque realizam trabalho mecânico : transportam solutos em uma direção oposta à sua direção de movimento termodinamicamente preferida, ou seja, do lado da membrana onde estão em baixa concentração para o lado onde eles estão em alta concentração. Este processo é considerado transporte ativo .
Por exemplo, o bloqueio das H + -ATPases vesiculares aumentaria o pH dentro das vesículas e diminuiria o pH do citoplasma.
Sintases de ATP transmembrana
A ATP sintase de mitocôndrias e cloroplastos é uma enzima anabólica que aproveita a energia de um gradiente de prótons transmembrana como uma fonte de energia para adicionar um grupo fosfato inorgânico a uma molécula de difosfato de adenosina (ADP) para formar uma molécula de trifosfato de adenosina (ATP).
Essa enzima funciona quando um próton desce no gradiente de concentração, dando à enzima um movimento giratório. Este movimento giratório exclusivo une ADP e P para criar ATP.
A ATP sintase também pode funcionar ao contrário, ou seja, usar a energia liberada pela hidrólise do ATP para bombear prótons contra seu gradiente eletroquímico.
Classificação
Existem diferentes tipos de ATPases, que podem diferir em função (síntese e / ou hidrólise de ATP), estrutura (F-, V- e A-ATPases contêm motores rotativos) e no tipo de íons que transportam.
- Rotary ATPases
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F-ATPases (F1FO-ATPases) em mitocôndrias , cloroplastos e membranas plasmáticas bacterianas são os principais produtores de ATP, usando o gradiente de prótons gerado por fosforilação oxidativa (mitocôndria) ou fotossíntese (cloroplastos).
- As F-ATPases sem uma subunidade delta / OSCP movem os íons de sódio. Propõe-se que sejam chamados de N-ATPases , uma vez que parecem formar um grupo distinto, mais distante das F-ATPases usuais do que as A-ATPases das V-ATPases.
- As V-ATPases (V1VO-ATPases) são encontradas principalmente em vacúolos eucarióticos, catalisando a hidrólise de ATP para transportar solutos e diminuir o pH em organelas como a bomba de prótons do lisossoma.
- A-ATPases (A1AO-ATPases) são encontradas em Archaea e em algumas bactérias extremofílicas. Eles são organizados como V-ATPases, mas funcionam como F-ATPases, principalmente como ATP sintases.
- Existem muitos homólogos que não são necessariamente rotativos. Consulte ATP sintase § Evolução .
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F-ATPases (F1FO-ATPases) em mitocôndrias , cloroplastos e membranas plasmáticas bacterianas são os principais produtores de ATP, usando o gradiente de prótons gerado por fosforilação oxidativa (mitocôndria) ou fotossíntese (cloroplastos).
- As P-ATPases (E1E2-ATPases) são encontradas em bactérias, fungos e em membranas e organelas plasmáticas eucarióticas, e funcionam para transportar uma variedade de íons diferentes através das membranas.
- As E-ATPases são enzimas da superfície celular que hidrolisam uma variedade de NTPs, incluindo ATP extracelular. Os exemplos incluem ecto-ATPases, CD39s e ecto-ATP / Dases, todos membros de uma superfamília " GDA1 CD39 ".
- As proteínas AAA são uma família de NTPases P-loop em forma de anel .
P-ATPase
As P-ATPases (também conhecidas como E1-E2 ATPases) são encontradas em bactérias e também em membranas e organelas plasmáticas eucarióticas. Seu nome se deve ao curto tempo de fixação do fosfato inorgânico nos resíduos de aspartato no momento da ativação. A função da P-ATPase é transportar uma variedade de compostos diferentes, como íons e fosfolipídios, através de uma membrana usando a hidrólise de ATP para obter energia. Existem muitas classes diferentes de P-ATPases, que transportam um tipo específico de íon. As P-ATPases podem ser compostas por um ou dois polipeptídeos e geralmente podem assumir duas conformações principais, E1 e E2.
Genes humanos
- Transporte de Na + / K + : ATP1A1 , ATP1A2 , ATP1A3 , ATP1A4 , ATP1B1 , ATP1B2 , ATP1B3 , ATP1B4
- Transporte de Ca ++ : ATP2A1 , ATP2A2 , ATP2A3 , ATP2B1 , ATP2B2 , ATP2B3 , ATP2B4 , ATP2C1 , ATP2C2
- Transporte de Mg ++ : ATP3
- H + / K + trocando : ATP4A
- Transporte de H + , mitocondrial : ATP5A1 , ATP5B , ATP5C1 , ATP5C2 , ATP5D , ATP5E , ATP5F1 , ATP5G1 , ATP5G2 , ATP5G3 , ATP5H , ATP5I , ATP5LTP , ATP5J2 , ATP5LTP5J , ATP5J2 , ATP5LTP2 , ATP5
- H + transporte, lisossomal : ATP6AP1 , ATP6AP2 , ATP6V1A , ATP6V1B1 , ATP6V1B2 , ATP6V1C1 , ATP6V1C2 , ATP6V1D , ATP6V1E1 , ATP6V1E2 , ATP6V1F , ATP6V1G1 , ATP6V1G2 , ATP6V1G3 , ATP6V1H , ATP6V0A1 , ATP6V0A2 , ATP6V0A4 , ATP6V0B , ATP6V0C , ATP6V0D1 , ATP6V0D2 , ATP6V0E
- Transporte de Cu ++ : ATP7A , ATP7B
- Classe I, tipo 8: ATP8A1 , ATP8B1 , ATP8B2 , ATP8B3 , ATP8B4
- Classe II, tipo 9: ATP9A , ATP9B
- Classe V, tipo 10: ATP10A , ATP10B , ATP10D
- Classe VI, tipo 11: ATP11A , ATP11B , ATP11C
- Transporte de H + / K + , não gástrico: ATP12A
- tipo 13: ATP13A1 , ATP13A2 , ATP13A3 , ATP13A4 , ATP13A5
Veja também
Referências
links externos
- "ATP sintase - uma esplêndida máquina molecular"
- ATPase nos cabeçalhos de assuntos médicos da Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA (MeSH)
- Estruturas de microscopia eletrônica de ATPases do Banco de Dados EM (EMDB)
